Chemical, Thermal, and Radiation Resistance of an Iron Porphyrin: A Model Study of Biosignature Stability

Metal complexes of porphyrins and porphyrin-type compounds are ubiquitous in all three domains of life, with hemes and chlorophylls being the best-known examples. Their diagenetic transformation products are found as geoporphyrins, in which the characteristic porphyrin core structure is retained and which can be up to 1.1 billion years old. Because of this, and their relative ease of detection, metalloporphyrins appear attractive as chemical biosignatures in the search for extraterrestrial life. In this study, we investigated the stability of solid chlorido(2,3,7,8,12,13,17,18-octaethylporphyrinato)iron(III) [FeCl(oep)], which served as a model for heme-like molecules and iron geoporphyrins. [FeCl(oep)] was exposed to a variety of astrobiologically relevant extreme conditions, namely: aqueous acids and bases, oxidants, heat, and radiation. Key results are: (1) the [Fe(oep)]⁺ core is stable over the pH range 0.0–13.5 even at 80°C; (2) the oxidizing power follows the order ClO⁻ > H₂O₂ > ClO₃⁻ > HNO₃ > ClO₄⁻; (3) in an inert atmosphere, the iron porphyrin is thermally stable to near 250°C; (4) at high temperatures, carbon dioxide gas is not inert but acts as an oxidant, forming carbon monoxide; (5) a decomposition layer is formed on ultraviolet irradiation and protects the [FeCl(oep)] underneath; (6) an NaCl/NaHCO₃ salt mixture has a protective effect against X-rays; and (7) no such effect is observed when [FeCl(oep)] is exposed to iron ion particle radiation. The relevance to potential iron porphyrin biosignatures on Mars, Europa, and Enceladus is discussed

Modulation von ionotropen Glutamatrezeptoren durch interagierende Proteine

Ionotrope Glutamatrezeptoren (iGluRs) übernehmen die wichtigste Rolle der erregenden Signaltransmission im Zentralen Nervensystem. Dabei sind die Mitglieder der Familie der iGluRs funktionell z.T. sehr verschieden. Sie weisen verschiedene Öffnungsmechanismen, Leitfähigkeiten für Ionen und Kinetiken auf. Zudem werden einige iGluRs durch eine Vielzahl an Hilfsproteinen moduliert. In dieser Arbeit wurde der Einfluss interagierender Proteine auf iGluRs genauer untersucht. Mit Hilfe von $\textit {patch clamp}$-Experimenten konnte gezeigt werden, dass das TARP $\gamma$5 AMPA-Rezeptoren (AMPARs) abhängig von deren Calciumpermeabilität beeinflusst. Daneben konnte durch FRET-Experimente gezeigt werden, dass die modulierenden Claudine-16, -20, und -24 direkt mit AMPARs interagieren. Die Untersuchungen zur Funktionalität von delta-Rezeptoren konnten hingegen nicht aufklären wie eine physiologische Öffnung des Ionenkanals ausgelöst werden kann. Hierfür könnte ein noch unbekanntes interagierendes Protein nötig sein