Étude des variations des vitesses d’hydrolyse trypsique de quelques esters acylés

Lors de l’hydrolyse trypsique de quelques esters acylés de l’arginine on observe des variations de la vitesse de réaction en fonction du pH dont le caractère dépend du choix particulier du substrat. Les vitesse d'hydrolyse des deux isomères optiques du TAM (p-toluène-sulfonylarginine méthylester) par la trypsine, en fonction du pH, correspondent à deux courbes différentes quand les mesures sont effectuées avec des concentrations en substrat constantes. L’hydrolyse du L-BAE (benzoyl-L-arginine éthylester) en fonction du pH conduit à une courbe encore différente de celles qui se rapportent à l’hydrolyse des deux isomères optiques. La méthode potentiométrique à pH constant est susceptible d’introduire des erreurs si un groupement du substrat est ionisé d’une manière appréciable dans la zone des mesures du pH. Par conséquent, l’on ne peut attribuer aux groupements de l’enzyme, les pK évalués expérimentalement