La conformation des polypeptides en présence de solvant ; étude par diffraction de rayons X

La conformation prédominante poly-α-aminoacides en présence de solvant est celle de l’hélice α. On observe aussi parfois la conformation β — plus stable en général pour les bas poids moléculaires — ou dans des conditions particulières la conformation dite ω. Ces conformations avaient déjà été observées par d’autres auteurs pour des polypeptides à l’état sec, mais sauf dans le cas de l’hélice α, elles étaient supposées correspondre à des polymères particuliers. Aucune autre conformation n’a pas été observée pour les systèmes étudiés.Les résultats obtenus montrent que pour un polypeptide donné, on peut passer d’une des conformation à une autre, soit par des changements de la concentration, soit par des changements de solvant. En outre, dans les systèmes polypeptide- solvant il est courant de trouver des associations d’hélices α uniquement observées jusqu’à maintenant dans les cas de protéines fibreuses. Néanmoins il convient de remarquer que pour les systèmes homopoly-α-aminoacides-solvant non dénaturant, les cas où se produisent des changements conformationnels sont rares et que l’hélice α est stable pour des concentrations très variables

x-ray investigation of a recombinant outer membrane protein from Neisseria meningitidis

no abstrac