RECOILLESS FRACTION OF IRON PROTEINS IN FROZEN SOLUTION

On a mesuré la fraction Mössbauer f(T) en fonction de la température pour les protéines ferreuses déoxymyoglobine (Mb), myoglobine-O2 (MbO2), myoglobin-CO (Mb(CO) et rubrédoxine en solution congelée. L'allure générale de f(T) est similaire pour les quatre protéines ; des déviations du modèle de Debye indiquent de l'anharmonicité à basse température. On trouve des différences caractéristiques en dlnf/dT entre la myoglobine et ses complexes avec O2 et CO. Pour T > 180 K, ln f décroît rapidement avec la température, et des différences dues à la matrice du solvent apparaissent. On observe un élargissement diffusionnel de la raie pour T > 200 K dans la glycérine et pour T > 230 K dans les échantillons aqueux congelés.The temperature dependence of the recoilless fraction, f(T), has been measured for the ferrous proteins deoxymyoglobin, oxymyoglobin, carbonmonoxymyoglobin and rubredoxin in frozen solutions. The general pattern of f(T) is similar for all four proteins ; it deviates from the predictions of the Debye model, indicatine low temperature anharnonicity. Characteristic differences in dlnf/dT between myoglobin and its O2- and CO-adduct are observed. For T > 180 K ln f drops rapidly with temperature, and differences due to the solvent matrix become apparent. Diffusional line broadening is noticeable for T > 200 K in glycerol and for T > 230 K in frozen aqueous samples

MÖSSBAUER PARAMETERS OF Fe4+ HEME PROTEINS OF SPIN S = 1

On a mesuré des spectres Mössbauer du composé II de la péroxydase de raifort (HRP II) et du dérivé à H2O2 de la myoglobine (Mb.H2O2) en champ élevé entre 4,2 K et 120 K. Une configuration (t2g)4, Fe4+, S = 1 a été suggérée pour cet état du fer. En effet, on reproduit les données expérimentales pour tous les champs et toutes les températures à l'aide de l'hamiltonien de spin, S = 1, H = D [S2z-S(S+1)/3+λ(S2x-S2y)] + β[MATH] + (.[MATH] - βngn[MATH]).[MATH] + [MATH].[MATH].[MATH]., avec les valeurs D = 32±2,5 K (35±2,5 K), λ = 0, A⊥ = -19,3 T (-18,7 T), Az = -6,5 T (-2,5 T), ΔE = 1,61±0.01 mm/s (1,43±0.01 mm/s), η = 0 pour HRP II (Mb.H2O2). Ces paramètres sont compatibles, grossièrement, avec un modèle à champ cristallin axial Δ = 2290 cm-1 et constante de couplage spin-orbite ζ = 454 cm-1. Les résultats Mössbauer supportent donc l'attribution d'un état Fe4+, S = 1, au fer dans ces composés.High-field Mössbauer spectra of horseradish peroxidase compound II (HRP II) and the H2O2 derivative of myoglobin (Mb.H2O2) were measured between 4.2 K and 120 K. A (t2g)4, Fe4+, S = 1, configuration has been suggested for this state of the heme iron. The data can indeed be simulated for all fields and temperatures by the S = 1 spin Hamiltonian H = D [S2z-S(S+1)/3+λ (S2x-S2y)] + β[MATH].[MATH].[MATH] + (.[MATH] – βngn[MATH]).[MATH] + [MATH].[MATH].[MATH], with the values D = 32±2.5 K (35±2.5 K), λ = 0, A⊥ = -19.3 T (-18.7 T), Az = -6.5 T (-2.5 T), ΔE = 1.61±0.01 mm/s (1.43±0.01 mm/s), η = 0 for HRP II (Mb.H2O2). The listed parameters are roughly reproduced by a ligand field model with an axial parameter Δ = 2290 cm-1 and spin-orbit coupling ζ - 454 cm-1. The Mössbauer data thus support the assignment of a Fe4+, S = 1 state of the heme iron in these compounds