Pembandingan Kompleksitas Algoritma Pada Penyelesaian Permasalahan Graph Isomorphism

Graf adalah sebuah model yang direpresentasikan sebagai kumpulan titik atau simpul dan beberapa garis yang menghubungkan antar titik atau yang disebut sebagai edge. Graf bisa digunakan sebagai model berbagai macam relasi dalam berbagai macam bidang seperti fisika, biologi, dan teknologi informasi. Salah satu masalah yang muncul di graf adalah masalah isomorphism.Graf A dan graf B bisa dikatakan isomorphic jika semua simpul di graf A bisa dipetakan ke simpul di graf B secara bijeksi. Untuk bisa mengetahui apakah kedua graf bersifat isomorphic ada beberapa pilihan algoritma yang bisa digunakan seperti VF2, Schmidt & Druffel fast backtracking dan lain lain.Pada tugas akhir ini, akan diselesaian permasalahan dengan judul “ISOMORPH” pada situs penilaian daring SPOJ. Pada permasalahan tersebut akan terdapat beberapa graf yang harus dicari pasangan isomorphic nya. Permasalahan tersebut akan diselesaikan dengan menggunakan 2 macam algoritma yaitu algoritma VF2 dan algoritma Schmidt & Druffel fast Backtracking

ORGANISASI SOSIAL DAN PERILAKU WARGA MASYARAKAT DALAM MENANGGULANGI SAMPAH DI KODYA SURABAYA

Penelitian tentang Organisasi dan Perilaku Masyarakat dalam menanggulangi sampah di Kota Madya Surabaya, merupakan sustu realisasi nyata dan kerja saaa sntar lembega, yaitu Pemerintah Deerah Tk.II Kote Madya Surebaya dengan Pakultas Ilmu Sosialdan Ilmu Politik Universitas Airlangga dalam memahami dan mengerti lebih dalem tentang mesalah sampah dan lingkungannya. Sampah telah terangkat menjadi sustu persoalan yang begitu penting di dalam kehidupan kata, karena sampah di Kodya Surabaya telah menimbulkan berbagai keluhan-keluhan penduduk sekitarnya. Ini berarti sampah telah mengancam dan mengganggu kehidupan sehat dari penduduk kota

Requirements for Mouse Mammary Tumor Virus Rem Signal Peptide Processing and Function

Mouse mammary tumor virus (MMTV) encodes a Rev-like protein, Rem, which is involved in the nuclear export and expression of viral RNA. Previous data have shown that all Rev-like functions are localized to the 98-amino-acid signal peptide (SP) at the N terminus of MMTV Rem or envelope proteins. MMTV-SP uses endoplasmic reticulum-associated degradation (ERAD) for protein trafficking. Rem cleavage by signal peptidase in the ER is necessary for MMTV-SP function in a reporter assay, but many requirements for trafficking are not known. To allow detection and localization of both MMTV-SP and the C-terminal cleavage product, we prepared plasmids expressing green fluorescent protein (GFP) tags. N-terminal Rem tagging led to protein accumulation relative to untagged Rem and allowed signal peptidase cleavage but reduced its specific activity. C-terminal tagging also led to Rem accumulation yet dramatically reduced cleavage, GFP fluorescence, and activity relative to N-terminally tagged Rem (GFPRem). Substitutions of an invariant leucine at position 71 between the known RNA-binding and nuclear export sequences interfered with GFPRem accumulation and activity but not cleavage. Similarly, deletion of 100 or 150 C-terminal amino acids from GFPRem dramatically reduced both Rem and MMTV-SP levels and function. Removal of the entire C terminus (203 amino acids) restored both protein levels and activity of MMTV-SP. Only C-terminal GFP tagging, and not other modifications, appeared to trap Rem in the ER membrane. Thus, Rem conformation in both the ER lumen and cytoplasm determines cleavage, retrotranslocation, and MMTV-SP function. These mutants further characterize intermediates in Rem trafficking and have implications for all proteins affected by ERAD

The AAA-ATPase p97 is essential for outer mitochondrial membrane protein turnover

Recent studies have revealed a role for the Ub/proteasome system in the regulation and turnover of OMM-associated proteins. The data presented show that an AAA-ATPase, p97, is required for the proteasomal degradation of Mcl1 and Mfn1, two unrelated OMM proteins, and establishes p97 as a novel and essential part of the OMM-protein degradation pathway