Ein hämbasierter Redoxsensor aus dem methanogenen Archaeon Methanosarcina acetivorans\textit {Methanosarcina acetivorans}

In dieser Arbeit wurde ein hämbasiertes Sensorprotein aus dem methanogenen Archaeon $\textit {Methanosarcina acetivorans}$ charakterisiert. Mit Hilfe verschiedener spektroskopischer Methoden (UV/vis, Resonanz-Raman, MCD) wurden die Eigenschaften des Hämkofaktors des Proteins MsmS erstmalig beschrieben. Die Koordinierung des Häms ist heterogen und ein Histidinrest ist der proximale Ligand. Des Weiteren konnte gezeigt werden, dass der Kofaktor über einen Cysteinrest kovalent mit dem Protein verknüpft ist. Durch $\textit {in vitro}$ Aktivitätsassays der C-terminalen Kinasedomäne konnten Erkenntnisse über eine Funktion als Redoxsensor gewonnen werden. Die Untersuchung einer $\textit {in frame}$-Deletionsmutante des kodierenden Gens $\it ma4561$ lieferte erste Hinweise auf eine direkte oder indirekte Beteiligung an der Wahrnehmung von Dimethylsulfid