Preparo e caracterização de proteínas miofibrilares de tilápia-do-nilo para elaboração de biofilmes Extraction and properties of nile tilapia myofibrillar proteins for edible films

A elaboração de filmes comestíveis à base de biopolímeros implica conhecimento das propriedades físico-químicas da macromolécula. Os objetivos deste trabalho foram a descrição de um método de preparo de proteínas miofibrilares de tilápia-do-nilo (Oreochromis niloticus), o estudo das propriedades relacionadas com a formação de filmes, e a caracterização dos biofilmes elaborados com a proteína. Músculo moído de tilápia-do-nilo, recém-abatida, foi lavado e processado até formação de uma pasta homogênea. A evolução das frações protéicas, durante o processamento, foi acompanhada por calorimetria diferencial de varredura. Estudou-se a solubilidade das proteínas miofibrilares liofilizadas (PML) em função do pH (2-7). A identificação das frações protéicas e dos aminoácidos foi realizada por SDS-PAGE e cromatografia de troca iônica, respectivamente. Os biofilmes formados foram submetidos a testes de perfuração, de solubilidade e microscopia eletrônica. A amostra de PML, constituída apenas de proteínas miofibrilares, apresentou uma região de máxima solubilidade (96,9%) em torno do pH 3,0 e elevado potencial de interações iônicas (74,4 kJ/100 kJ). Os biofilmes à base das PML de tilápia-do-nilo são pouco solúveis (abaixo de 20 g/100 g matéria seca). O glicerol influencia fortemente as propriedades mecânicas e a solubilidade dos biofilmes.<br>The elaboration of edible films based on biopolymers, implies the knowledge of physicochemical properties of macromolecules. The objectives of this work were to describe a methodology of preparing Nile Tilapia myofibrillar proteins and study the properties related to formation and characterization of edible film elaborated with these proteins. Freshly slaughtered ground Nile Tilapia (Oreochromis niloticus) muscle was washed and processed until the formation of a homogeneous paste. Evolution of protein fractions during processing was followed by scanning differential calorimetry. Solubility of freeze-dried myofibrillar proteins was studied as a function of pH (2-7). Identification of protein fractions and that of the composition of amino acids were accomplished by SDS-PAGE and ion-exchange chromatography, respectively. Biofilms, thus formed, were submitted to puncture, solubility and scanning electron microscopy tests. The sample of freeze-fried proteins, constituted only of myofibrillar proteins, presented maximum solubility (96.9%), at pH around 3 and a high ionic interaction potential (74.4 kJ/100 kJ). Nile Tilapia myofibrillar protein based biofilms were not very soluble (lower than 20 g/100 g dry matter). Glycerol strongly influenced mechanical as well as solubility properties of biofilms

Restructured fish product from white croacker (Micropogonias furnieri) mince using microbial transglutaminas

This study aimed at determining the influence of three concentrations of commercial transglutaminase enzyme in restructured fillet of minced fish from white croacker (Micropogonias furnieri), one of the four marine species with notability in Brazil. The restructured fillet developed had advantages when compared to traditional fillet, such as absence of spine and less flavour intensity (washes cycles). Washing process for white croacker mince was compared with five clarification agents: water (control), phosphoric acid (H3PO4), sodium chloride (NaCl), calcium carbonate (CaCO3) and sodium bicarbonate (NaHCO3). The higher quality product (whiteness) was obtained with calcium carbonate washes. Three concentrations (1.5, 1.0 and 0.5%) of microbial transglutaminase MGTase (Active TG-B %v/v and Active TG-BP %w/w) were compared, in order to produce fish restructured product (boneless fillet). The concentration of 1.5% (both enzymes), produced better results. The restructured products were compared by sensory analysis and showed better sensory parameters (appearance, odour, flavour and texture) samples treated with Active TG-B (solution form).<br>Este estudo teve como objetivo determinar a influência de três concentrações de enzima transglutaminase comercial em filés reestruturado a partir de polpa de corvina (Micropogonias furnieri), uma das quatro espécies marinhas notáveis no Brasil. O filé reestruturado desenvolvido tem vantagens quando comparado aos filés tradicionais, tais como, a ausência da espinhas e sabor menos intenso (ciclos de lavagens). O processo de lavagem da polpa de corvina foi comparado com cinco agentes clarificantes: água (controle), ácido fosfórico (H3PO4), cloreto de sódio (NaCl), carbonato de cálcio (CaCO3) e bicarbonato de sódio (NaHCO3). O produto de qualidade superior (mais branco) foi obtido com a lavagem com carbonato de cálcio. Três concentrações (1,5%, 1,0% e 0,5%) de transglutaminase microbiana (Activa TG-B % v/v e Activa TG-BP % p/p) foram comparadas a fim de produzir o produto reestruturado (filé sem espinha). A concentração de 1,5% (ambas as enzimas) produziu melhores resultados. Os produtos reestruturados foram comparados através de análise sensorial, e apresentaram melhores parâmetros sensoriais (aparência, odor, sabor e textura), as amostras tratadas com Activa TG-B (forma de solução)