Étude structurale de complexes oligopeptidiques du cuivre

La complexation de l'ion Cu2+ par l'acide glycyl-L-glutamique (gly-glu) et la L-α-glutamyl-glycine(glu-gly) a été étudiée à 25 °C en milieu KNO3 0,5M. Des mesures couplées potentiométriques et calorimétriques, ainsi que l'enregistrement de spectres RPE, ont porté sur des solutions de rapports [coordinat]/[Cu2+] = 2 et 1 avec [coordinat] = 20.10-3 M entre pH [math] 1,9 et pH [math] 10. La mise en œuvre des trois techniques et une étude complémentaire RPE à basse température (- 180 °C) pour [coordinat] = 4.10-3 M et [Cu2+] = 10-3 M ont permis d'établir la stoechiométrie des espèces formées jusqu'à pH 10 : MHA, MA, MH-1 A, MH-1, (OH) A, MH-1A2, et d'en proposer la structure. La chélation du cuivre par l'azote peptidique déprotoné intervient non seulement dans l'espèce MH-1A, selon le schéma classique, mais aussi d'une façon particulière dans l'espèce MA pour laquelle, nous postulons la présence d'une fonction imino-alcool stabilisée par liaison hydrogène intramoléculaire engagée dans un cycle heptagonal. L'énergie de stabilisation que nous lui associons s'élèverait à - 16,8 ± 0,9 kJ.mol-1 pour le système gly-glu-Cu(II) et à - 15,3 ± 0,8 kj.mol-1 pour le système glu-gly-Cu(ll). Des valeurs d'énergie de déprotonation de liaisons peptidiques et des enthalpies de formation de liaisons Cu-N et Cu-OH sont mesurées par ailleurs, et comparées à celles obtenues pour le système plus simple : glycyl-glycine-Cu(II)