Chemische Modifizierung von Pyranopterinen und deren Metallkomplexe

Eine große Gruppe von Metalloenzymen benutzt "Molybdopterin" - eine hydrierte Pterinkomponente - im Molybdän Kofaktor (Moco) um Oxotransferreaktionen zu katalysieren. Die Molybdänenzyme steuern wichtige Lebensfunktionen, wobei Fehlfunktionen zu Krankheiten führen können. Mehrere Proteinkristallstrukturen zeigten, dass das Pterin im Moco als ein trizyklisches System mit einem zusätzlichen Pyranoring vorliegt. Trotzdem ist die letztendliche Funktion des Pyranopterins noch immer unklar. Daher wurden Untersuchungen über Wechselwirkungen von Metallionen mit hydrierten Pterinen durchgeführt. Ein erster solcher Komplex von Pyranopterin wies eine N, O-chelatisierende Koordination an Molybdän des Pterinfragments auf. Wir berichten nun von neuen Pyranopterinderivaten, in denen eine N, O-chelatisierende Koordination durch die Blockierung der N(5)-Position nicht mehr erfolgen kann. Erste Metallkomplexe mit einer Koordination durch die Hydroxygruppen des Pyranorings werden vorgestellt