Interaction of metallic ions with basement membranes

The interaction mechanism of metallic ions (electrolytes) with basement membrane was studied by diffusion and membrane potential measurements, as well as spectroscopic investigation. The diffusion measurements show that the diffusion velocity depends upon the charges of metallic ions, and that the thermodynamic equilibrium cannot be reached when a basement membrane is placed in the way. The potential study confirms the presence of membrane potential during the diffusion process. The mobility of ions (anion and cation) was modified within membrane, compared with that in pure water. Anions diffuse faster than cations inside the membrane. Spectroscopic measurements indicate the possibility of a chemical bond formation between the complexable ions and the internal functional groups of membrane. The results obtained from these studies allowed us to propose a possible interaction mechanism: a double layer is formed inside the basement membrane due to electrostatic interaction and chemical complexation. This double layer acts as a barrier against the further diffusion process, and makes the system become a non-equilibrium one

Études physico-chimiques de propriétés de membrane basale. II. Diffusion de composés organiques — — étudiée par la mesure en continu de la radioactivité

La méthode de mesure en continu de radioactivité a été développée et décrite. Les mesures de la vitesse de diffusion de certains composés organiques à travers une lame basale ont été effectuées avec cette méthode. La vitesse de diffusion de ces substances organiques est beaucoup plus faible que celle des ions métalliques. La présence d'électrolytes inorganiques influence le comportement de diffusion de composés organiques. L'application d'un champ électrique ne provoque pas une variation importante de la vitesse de diffusion de composés organiques neutres

Structural study of copper oligopeptide complexes

The complexation of the Copper (Il)-Oxidized glutathione system has been studied by potentiometric method, visible and ESR spectroscopies. The metal and ligand concentrations were respectively 2 mM and 8 mM.The major complex at physiological pH, of stoechlometry 1:1, exhibits a glycine-like chelation mode from the two glutamyl residues. The criteria about structural assignments are reexamined on the basis of literature data on the topic. They are in agreement with our assignments

Potentiometric, calorimetric and spectroscopic study of copper(II) complexes of leucine-enkephalin and tripeptides containing tyrosine

Complexation of Copper(II) ion with three peptides containing tyrosine residue (Gly-Gly-L-Tyr, L-Tyr-Gly-Gly and Leucine-enkephalin) was studied by pH-metric, visible spectroscopic measurements at 25°C and 0.2 mol dm-3KNO3, e.s.r spectra and calorimetric technics at 25 ± 0.001°C and I = 0.5 mol dm-3 KNO3. Four species have been reported for Cu(II)-tripeptide systems, while five species have been described in the Cu(II)-Leucine-enkephalin one. The three peptides containing tyrosine display in aqueous solutions the same chelation mode as for simple peptides. Besides, the phenolic hydroxy group in the side chain does not play a direct role in co-ordination to the cupric ion. The MH-2A species of Cu(II)-Leucine-enkephalin system is more stable when compared to the same species of Cu(II)-simple peptide (with no Tyr residue). Moreover, the value of the formation enthalpy of this species is less endothermic, and its entropy variation is more negative, than in the case of L-Tyr-Gly-Gly and Gly-Gly-L-Tyr. These favorable thermodynamic conditions and structural considerations permit to explain the reported high analgesic activity of Cu(II)-Leucine-Enkephalin complexes compared to the free Leucine-Enkephalin analgesic activity

Spectroscopic and potentiometric studies on copper(II) complexes with tripeptides containing alkyl side-chains

On the basis of potentiometric and spectroscopic investigations, the complexation of cupric ion with two series of tripeptides containing one or more non-coordinating side chains was studied. This comparative study displayed that the stability constants of complexes formed at different pH and the ionization constants of the tripeptides are influenced to an appreciable extent by the presence of non-coordinating side chains. In addition to a primary effect, which is usually unfavourable to complex stability, induced by the presence of each of the side chains, there is also a conjugated effect which is due to their association to form internal micelles (owing to their hydrophobic character). These micelles may adopt different conformations depending on the position of the side chains on the tripeptide and their number (two or three). These conformations have an influence not only on the stability constants of the complexes formed, but also on the ionization constants of the free ligand

π-d Effect in complexation between copper(II) ions and L,L-dipeptides containing aromatic side-chains

The L,L-Phe-Leu-Cu(II), L,L-Leu-Phe-Cu(n) and Gly-L-Phe-Cu(II) systems were studied using potentiometric, calorimetric and spectroscopic measurements. The results obtained from potentiometric and calorimetric studies show a significant increase in stability of copper complexes, when an aromatic residue is located in C-terminal, compared to the L,L-dipeptides containg the same amino acid residues, but in which the phenyl group is N-terminal. This stability increase is suggested as the result of interaction between π-electrons of the aromatic ring and the d-orbitals of the metal ion. An IR spectroscopic study was also carried out for the L,L-Leu-Phe-Cu(II) and Gly-L-Phe-Cu(II) systems

Étude structurale de complexes oligopeptidiques du cuivre

La complexation de l'ion Cu2+ par l'acide glycyl-L-glutamique (gly-glu) et la L-α-glutamyl-glycine(glu-gly) a été étudiée à 25 °C en milieu KNO3 0,5M. Des mesures couplées potentiométriques et calorimétriques, ainsi que l'enregistrement de spectres RPE, ont porté sur des solutions de rapports [coordinat]/[Cu2+] = 2 et 1 avec [coordinat] = 20.10-3 M entre pH [math] 1,9 et pH [math] 10. La mise en œuvre des trois techniques et une étude complémentaire RPE à basse température (- 180 °C) pour [coordinat] = 4.10-3 M et [Cu2+] = 10-3 M ont permis d'établir la stoechiométrie des espèces formées jusqu'à pH 10 : MHA, MA, MH-1 A, MH-1, (OH) A, MH-1A2, et d'en proposer la structure. La chélation du cuivre par l'azote peptidique déprotoné intervient non seulement dans l'espèce MH-1A, selon le schéma classique, mais aussi d'une façon particulière dans l'espèce MA pour laquelle, nous postulons la présence d'une fonction imino-alcool stabilisée par liaison hydrogène intramoléculaire engagée dans un cycle heptagonal. L'énergie de stabilisation que nous lui associons s'élèverait à - 16,8 ± 0,9 kJ.mol-1 pour le système gly-glu-Cu(II) et à - 15,3 ± 0,8 kj.mol-1 pour le système glu-gly-Cu(ll). Des valeurs d'énergie de déprotonation de liaisons peptidiques et des enthalpies de formation de liaisons Cu-N et Cu-OH sont mesurées par ailleurs, et comparées à celles obtenues pour le système plus simple : glycyl-glycine-Cu(II)

Détermination combinée des constantes et enthalpies de formation de complexes métal-coordinat multifonctionnel par couplage de la calorimétrie à la potentiométrie.

La complexation des ions cuivre (II) et nickel (II) par le glutathion oxydé d'une part, et deux dipeptides (glycyl-glycine et glycyl-méthionine) d'autre part, a été étudiée par calorimétrie couplée à la potentiométrie à 25 °C en milieu KNO3 0,5 mol dm-3 pour les dipeptides et en milieu 0.15 mol dm-3 pour le glutathion oxydé.Les enthalpies de formation des complexes ion métallique-dipeptide montrent l'influence de la chaîne latérale dans le cas de la glycyl-méthionine comparée à la glycyl-glycine.Les quatre premières enthalpies de déprotonation du glutathion oxydé (pK1, pK2, pK3 et pK4) ont été déterminées, ainsi que Ies enthalpies de formation des complexes NiAH, NiA et Ni2A d'une part, et Ies enthalpies de formation des complexes CuAH, CuA et Cu2AH d'autre part. Les valeurs de ces enthalpies semblent assez élevées lorsqu'elles sont comparées aux valeurs des enthalpies de formation des liaisons ion métallique-hétéroatome. Ces résultats indiquent l'existence de liaisons intramoléculaires dans le ligand (favorisées par la chélation de l'ion métallique)