Structure et fonctions des récepteurs AT1 de l'angiotensine II au cours de l'évolution

Le récepteur AT1 de l'angiotensine II est un récepteur couplé aux protéines G qui transmet les effets physiologiques (vasoconstriction, sécrétion d'aldostérone) de ce peptide vasoactif. Sur un plan évolutif, il est apparu précocément dans le règne des vertébrés (présent chez les poissons cartilagineux) et a été dupliqué chez les rongeurs sans conséquences fonctionnelles. Le récepteur AT2 de l'angiotensine, dont le rôle est encore discuté, ne semble pas avoir divergé du récepteur AT1 à partir d'un ancêtre commun. Bien que de nombreuses mutations, obtenues par mutagenèse dirigée, inactivent ou au contraire activent le récepteur AT1, il ne semble pas que de telles mutations naturelles aient une place importante dans la genèse des maladies humaines ou la diversité de traits phénotypiques

Cloning and characterization of the human V3 pituitary vasopressin receptor

AbstractArginine-vasopressin (AVP) plays a determinant role in the normal ACTH response to stress in mammals. We cloned a human cDNA coding a 424 amino acid G-protein coupled receptor structurally related to the vasopressin/oxytocin receptor family. When expressed in COS cells, this receptor binds AVP with a high affinity (Kd = 0.55 ± 0.13 nM) and is functionally coupled to phospholipase C. Competition studies with peptidic or non peptidic AVP analogues reveal that it is pharmacologically distinct from V1a and V2 AVP receptors and therefore it is designated V3. RT-PCR analysis shows that the human V3 receptor is expressed in normal pituitary and also in kidney, but is undetectable in liver, myometrium and adrenal gland. Northern blot analysis reveals a ∼4.8 kb messenger in human corticotropic pituitary adenomas