Adsorption Studies Of Dyes Using Clay-based And Activated Carbon Adsorbents [QD547. Y29 2004 f rb].

Objektif kajian ini adalah untuk mengkaji penyingkiran pencelup ‘Basic Blue 66’ (BB66), ‘Acid Blue 29’ (AB29) dan ‘Direct Red 2’ (DR2) dari air sisa sintetik melalui penjerapan oleh penjerap tanah liat dan karbon teraktif. The objective of this study was to investigate the removal of Basic Blue 66 (BB66), Acid Blue 29 (AB29) and Direct Red 2 (DR2) dyes from synthetic wastewater by the adsorption on clay-based and activated carbon adsorbents

The Influence Of Functionalized Sba-15 On The Production Of Citronellol Ester Via Immobilized Candida Rugosa Lipase

Pengesteran enzim menggunakan lipase terbukti mempunyai potensi dalam penghasilan ester. Ini adalah kerana berkurangnya sumber asli yang digunakan dalam penghasilan ester. Sebagai alternatif, sintetik ester yang mempunyai ciri-ciri yang sama dengan bahan alam semulajadi telah dihasilkan. Dalam kajian ini, sitronellil oktanoat ester dikaji sebagai reaksi model. Lipase tersekatgerak sangat penting dalam proses pengesteran kerana ia boleh diguna semula, proses operasi yang lebih fleksibel dan pemerolehan semula produk dari lipase yang lebih mudah. Oleh itu, SBA-15 berliang meso tulen telah digunakan sebagai sokongan untuk enzim tersekatgerak kerana saiz liang yang lebih besar dan kestabilan haba yang lebih baik. Manakala kaedah bukan hidroterma yang akan menghasilkan ciri-ciri SBA-15 yang sama dengan kaedah hidroterma telah dihasilkan dalam kajian ini. Keadaan terbaik untuk sintesis SBA-15 adalah pada suhu 40 oC, 2.5 M HCl dan 1.79:1 nisbah molar TEOS/TCP yang menghasilkan luas permukaan BET tertinggi iaitu masing-masing 644.14 m2/g, 661.17 m2/g dan 641.35 m2/g. SBA- 15 tulen juga berfungsi dengan kumpulan fungsi amina secara sintesis berasingan dalam keadaan refluks pada suhu 85 oC selama 2 jam. Keadaan yang terbaik untuk menyekatgerak SBA-15 tulen dan APTES-SBA-15 dengan Candida rugosa lipase (CRL) adalah pada aktiviti enzim 19530 U/mg, pH bufer 8.0 dan pada suhu 35 oC yang memberikan peratusan jumlah enzim terjerap yang tinggi iaitu kira-kira 95 % . Dari keputusan yang diperolehi, kajian keseimbangan penjerapan CRL pada SBA-15 dan APTES-SBA-15 telah dikaji. Kajian penjerapan isoterma menunjukkan bahawa kedua-dua Freundlich model isoterma dan Temkin model isoterma sesuai untuk CRL-SBA-15 manakala CRL-APTES-SBA-15 sesuai dengan Temkin model isoterma. Kajian kinetik bergerak bagi SBA-15 tulen dan APTES-SBA-15 dengan CRL adalah untuk menyiasat mekanisma CRL bergerak pada SBA-15 tulen dan APTES-SBA-15. Kinetik model pseudo-kedua sesuai untuk kedua-dua CRL-SBA-15 dan CRL-APTES-SBA-15. Kajian termodinamik untuk kedua-dua CRL-SBA-15 dan CRL-APTES-SBA-15 menunjukkan proses ini adalah eksotermik dan spontan. Dalam kajian ini juga, tenaga pengaktifan untuk aktiviti enzim 19530 U/mg adalah tinggi iaitu 163.5 kJ/mol untuk CRL-SBA-15. Manakala bagi CRL-APTES-SBA-15 tenaga pengaktifan ialah (-72.2) kJ / mol. Morfologi sokongan berliang meso memainkan peranan yang penting dalam enzim tersekatgerak. Oleh itu, morfologi CRL tersekatgerak pada SBA-15 tulen dan APTES-SBA-15 sokongan berliang meso telah dikaji menggunakan FT-IR, XRD, SEM, TEM, EA dan penjerapan-penyahjerapan nitrogen. Kestabilan CRL tersekatgerak dengan SBA-15 tulen dan SBA-15 berfungsi dengan menggunakan asid oktanoik dan sitronellol menunjukkan bahawa lipase yang tersekatgerak pada APTES-SBA-15 telah mengekalkan aktiviti biomangkin untuk 3 kali kitaran. Mekanisma kinetik enzim untuk CRL-APTES-SBA-15 memenuhi mekanisma Ping Pong Bi Bi dengan perencatan tidak berdaya saing berbanding CRL-SBA-15 yang memenuhi mekanisma Ordered Bi Bi dengan perencatan yang berdaya saing. Ia menunjukkan bahawa CRL-APTES-SBA-15 mempunyai kecekapan pemangkin lebih tinggi berbanding dengan CRL-SBA-15 kerana nilai KM yang lebih rendah. ________________________________________________________________________________________________________________________ Enzymatic esterification using lipase has been proven to be potential in the ester production. This is due to the diminishing of natural resources used in the ester production. As an alternative, synthethic ester has been produced as nature-identical materials. In the present study, citronellyl octanoate ester is being studied as the model reaction. Immobilized lipase is very important in an esterification process due to its reusability, its operational flexibility, and ease of product recovery from the lipase. Therefore, the pure SBA-15 mesoporous material has been chosen for this study as a support for immobilized enzyme due to its larger pore size and better thermal and hydrothermal stability. The non-hydrothermal method that will produce the same characteristics of SBA-15 has been synthesized in this study. The best conditions were at a temperature of 40 oC, HCl concentration 2.5 M and 1.79:1 TEOS/TCP molar ratio which gives the highest BET surface area of 644.14 m2/g, 661.17 m2/g and 641.35 m2/g respectively. Pure SBA-15 also functionalized with amine functional groups by post synthesis under reflux conditions at 85 oC for 2 hours. The best conditions to immobilize pure SBA-15 and APTES-SBA-15 with Candida rugosa lipase (CRL) were at enzyme activity of 19530 U/mg, initial pH buffer 8.0 and at temperature 35 oC which gives the highest percentage amount enzyme adsorbed about 95 %. From the results obtained, an adsorption equilibrium study of CRL on SBA-15 and APTES-SBA-15 was investigated. The adsorption isotherm study shows that both Freundlich isotherm model and Temkin isotherm model favoured for CRL-SBA-15 while CRL-APTES-SBA-15 was the best fit with Temkin isotherm model. The kinetic of immobilized pure SBA-15 and APTES-SBA-15 with CRL also studied to investigate the mechanism of immobilized CRL on pure SBA-15 and APTES-SBA-15. The pseudo-second order kinetic model fitted for both CRLSBA- 15 and CRL-APTES-SBA-15. The thermodynamic study shows that for both CRL-SBA-15 and CRL-APTES-SBA-15, this process was exothermic and favourably spontaneous. In this study, the activation energy for enzyme activity 19530 U/mg was higher at about 163.5 kJ/mol for CRL-SBA-15. While for CRLAPTES- SBA-15 the activation energy is (-72.2) kJ/mol. The morphologies of the mesoporous support are known to play an important role in the performance of the immobilized enzyme. Therefore, the characterization of immobilized CRL on pure SBA-15 and APTES-SBA-15 mesoporous support has been investigated using FT-IR, XRD, SEM, TEM, EA and nitrogen adsorptiondesorption analysis, The enzyme kinetics mechanism for CRL-APTES-SBA-15 follows Ping Pong Bi Bi with noncompetitive inhibition compared to CRL-SBA-15 follows Ordered Bi Bi with uncompetitive inhibition. It shows that CRL-APTESSBA- 15 have higher catalytic efficiency compared to CRL-SBA-15 due to its lower value of KM