Les méthodes d'évaluation de l'âge physiologique des moustiques (Dipt. Culicidae)

La détermination de l'âge physiologique des moustiques peut apporter une réponse à de nombreux problèmes d'échantillonnage des populations culicidiennes et permet d'apprécier rationnellement les répercussions des campagnes insecticides sur la longévité des moustiques vecteurs et sur leur potentialité de transmission. Les auteurs passent en revue les différentes méthodes permettant de reconnaître, parmi les femelles de moustiques, les nullipares, qui n'ont jamais pondu, des pares, qui ont pondu une ou plusieurs fois. Parmi les différentes techniques existantes, les principales sont celle de Polovodova (1941), basée sur les changements qualitatifs des oviductes pairs et des ampoules, applicable aux seuls anophèles, et celles basées sur les modifications irréversibles des trachéoles des ovaires (Detinova, 1945), et sur la présence de dilatations résiduelles de ponte sur les funicules des ovarioles (Polovodova, 1947), qui sont applicables à tous les moustiques. Cette dernière technique peut permettre, dans certaines conditions, de déterminer le nombre exact de pontes déposé par chaque femelle. Des méthodes mathématiques, dérivées des travaux de Davidson (1953 et 1955) et de Macdonald (1952 et 1957) permettent d'estimer, à partir des indices sporozoïtiques et oocystiques, ou à partir de la proportion de femelles pares, le taux quotidien moyen de mortalité et le pourcentage de femelles d'âge épidémiologiquement dangereux. L'emploi combiné de plusieurs de ces méthodes permet l'étude de l'âge physiologique des moustiques dans là plupart des conditions susceptibles de se rencontrer au cours d'enquêtes sur le terrain.Hamon J., Grjébine Alexis, Adam Jean-Paul, Chauvet G., Coz J., Gruchet H. Les méthodes d'évaluation de l'âge physiologique des moustiques [Dipt. Culicidae]. In: Bulletin de la Société entomologique de France, volume 66 (5-6), Mai-juin 1961. pp. 137-161

Energy and electron transfer in photosynthetic proteins

We spectroscopically resolved the reduced state of the primary electron acceptor of Photosystem I, A0, in its lowest energy Qy region for the first time without the addition of chemical reducing agents and without extensive data manipulation. To carry this out, we used the menB mutant of Synechocystis sp. PCC 6803 in which phylloquinone is partially replaced by plastoquinone-9 in the A1 sites of Photosystem I. The subsequent long lived A0- state is most probably due to dysfunctional A1 sites. This conclusion is inferred based on the monitored A0- lifetime of ∼22 ns that is typical of charge recombination between A0 - and P700+. The maximum bleaching (A 0- - A0) was found to occur at 684 nm with a corresponding extinction coefficient of 43 mM-1 cm -1. The data show evidence of an electrochromic shift of an accessory chlorophyll pigment, suggesting that the latter Qy absorption band is centered around 682 nm. The study of electrochromic shift in the P798+ of Heliobacterium modesticaldum also shed lights on its RC core composition: we propose the first spectral evidence that, while the A 0 pigment is Chl a, the accessory pigment is BChl g. Femtosecond spectroscopy reveals that energy equilibration within the BChl g antenna pigments occurs in 0.67 ps, trapping of the energy by the special pair takes place in ∼5 and ∼20 ps and that the resulting A0- has a lifetime of ∼450 ps. With similar kinetics for energy and electron transfers, the green sulfur bacteria Chlorobium tepidum has the advantage that its special pair, P840, can be clearly differentiated from the main antenna absorption band at low temperature. Such unique feature permitted us to observe for the first time the rapid electron transfer from the directly excited special pair (BChl a) to the primary electron acceptor (Chl a) and infer that the intrinsic charge separation in the RC occurs in \u3c200 fs. We also confirm that the slow heme reduction in the dimeric cytochrome b6f complex, occurring in ∼150 s, involves both, the heme bn and bp, simultaneously. Under complete reduction of the hemes, the b6f complex most probably undergoes conformational changes. This conclusion is supported by the consequent electrochromic shift of the embedded Chl a that is opposite, in direction, to the predictions based on the current oxidized b6f complex structure

Feuillets d'album

Ronde -- *** -- Lied -- La trompe des Alpes -- Le soir

Morceaux de genre. arr. Musette;

Caption title

Morceaux de genre. arr. Berceuse;

Caption title

Morceaux de genre. arr. Scherzo;

Caption title