固氮酶铁钼辅基在分离纯化中结构变化的新证据

根据Ｋｉｍ－Ｒｅｅｓ模型［１］，固氮酶铁钼辅基（即ＦｅＭｏｃｏ或Ｍ簇），是由一个ＭｏＦｅ３Ｓ３簇和一个Ｆｅ４Ｓ３簇通过三个Ｓ－桥联接而成．然而，自Ｓｈａｈ等（１９７７）首次从结晶的钼铁蛋白中分离出具有生物重组活性的ＦｅＭｏｃｏ以来，固氮研究者们一直致..

猪脾铁蛋白电子隧道特性及释放铁途径的研究

维生素Ｃ和连二亚硫酸钠混合后只能加速猪脾铁蛋白释放铁的速率，并不能使铁蛋白释放铁的动力学途径由复杂转化为简单．而单独维生素Ｃ却能利用蛋白壳上的电子隧道传递电子，迫使铁蛋白以二分之一的反应级数方式释放整体铁核的铁并起着抗磷酸盐阻遏释放铁速率的作用，简化释放铁的途径．对维生素Ｃ参与铁蛋白释放铁的机理进行了讨论

细菌铁蛋白氧化还原特性及电极活性的研究

棕色固氮菌细菌铁蛋白能直接快速地从金属铂电极上得到电子或提供电子给铂电极。经－６００ｍＶ（相对于ＮＨＥ）还原电位处理后，还原态细菌铁蛋白在可见光谱区中（３８０－５８０ｎｍ）所呈现的整体吸收光谱强度明显高于氧化态细菌铁蛋白的吸收光谱强度。经氯化钴处理后的细菌铁蛋白表现出较弱的电极活性及释放铁的速率明显下降。此外，细菌铁蛋白在体外模拟棕色固氮菌整体细胞内的微量氧环境体系中仍有氢还原现象，因而推测细菌铁蛋白在该菌体内也能进行吸氢反应。细菌铁蛋白是一种类似有吸氢氢酶功能的蛋白

固氮酶及合成氨Fe催化剂中N_2的络合位

用乙烯为探针研究了固氮酶中Ｎ２的键合位。结果表明，乙烯不能与Ｎ２在固氮酶体系中相竞争。提出Ｎ２在固氮酶中的键合位很可能是蛋白键合ＦｅＭｏ－ｃｏ笼内６Ｆｅ位的μ６（η２，ε４）和３Ｆｅ＋１Ｍｏ位的μ４（η３，ε１）方式，而不是笼口２Ｆｅ位的μ２（η２）方式，在合成氨Ｆｅ催化剂中Ｎ２的络合方式可能是μ６（η３，ε３）

马脾铁蛋白释放铁的反应级数和速率相数的转换

采用差示法研究铁蛋白释放铁的动力学规律和反应级数的转换。结果表明：马脾铁蛋白释放铁的速率及相数与还原剂Na2S2O4。浓度及铁还原速率无关，与该蛋白蛋白壳的调节速率有关。在pH50～6．0范围内，马脾铁蛋白以三相不同速率方式释放占原铁核总铁量80％的铁。但在pH9．0介质中，OH-不仅能参与铁蛋白铁核组成，减缓释放铁的速率，而且使原混合级反应转换为一级反应，从而使铁蛋白释放铁的动力学过程由复杂转化为简单

优化固氮活性模型信息研究──双齿配体DPPE和DPPM对固氮酶促反应的影响

报道了某些双齿配体对固氮酶促反应影响的研究结果．发现１，２－双（二苯基磷）－乙烷（ＤＰＰＥ）对固氮酶酶促乙炔还原反应有促进作用，但同时又抑制了固氮酶的放氢反应。而比ＤＰＰＥ少一个－ＣＨ２－链的双（二苯基磷）－甲烷（ＤＰＰＭ）却不能表现出对固氮酶促乙炔还原活力的促进作用．对照固氮酶ＭｏＦｅ－蛋白Ｘ－光衍射结构分析结果和量子化学近似计算所导出的固氮酶活性中心结构模型提出了ＤＰＰＥ促进酶促乙炔还原反应的一种可能的解释

苯硫酚对固氮酶催化活性的影响

研究了苯硫酚对棕色固氮菌固氮酶催化底物还原活性的影响。结果表明:当反应体系中固氮酶钼铁蛋白与苯硫酚的摩尔比为1:4时,固氮酶的乙炔还原活性比对照组下降了62.3％,下降的幅度随着苯硫酚浓度的升高而增大;但在乙炔存在的情况下,固氮酶的放H_2活性随着苯硫酚的浓度的升高而升高。在氩气氛下,苯硫酚浓度的升高对固氮酶放H_2活性的影响不明显。这一现象有可能是由于苯硫酚取代与铁钼辅基的Fe_1原子连接的半胱氨酸的巯基而引起的

化学模拟生物固氮——Ⅸ 铁钼辅基模型化合物的合成和性能表征

本文曾在全国化学摸拟生物固氮协作组领导小组扩大会议(昆明,1980,8)上宣读。[中文文摘]采用乙二醇基阴离子作为活插头(可通过水解除去的双配位螯形配位体),对前文提出的合成方法作了重要改进,以期所合成的铁钼辅基模型化合物中Mo~(Ⅳ(Ⅲ))第一配位界内两个不稳定的配位体处于相邻的位置,如厦门模型Ⅲ(或厦门模型Ⅱ)所要求。合成和重组活性评价结果,重组活性比使用乙腈等为活插头的提高2个数量级,化学催化活性和选择性接近于天然FeMo-co水平。[英文文摘]A significant improvement has been made to the method previously proposed[3] for synthesizing FeMo-co modeling compounds. With the use of ethylene glycolate anion as labilizable blocking agent (hydrolyzable bidentatc chelating ligand)to protect two neighboring coordination sites in the first coordination sphere of MoIV(III) of the synthesized FeMo-co modeling compound, an increase in reconstituted-nitrogenase activity of 2 orders of magnitude of the sample synthesized (as compared with the use of acetoni-trile or other monodentare ligands as bloeking agents)has been obtained.Catalytic activity and selectivity assays as well as preliminary characterization by EPR method have also been made

棕色固氮菌细菌铁蛋白释放铁的动力学方程和性质

棕色固氮菌细菌铁蛋白铁核中的磷铁组成存在非均匀性。细菌铁蛋白释放铁的动力学特性表现出复杂性。通过动力学曲线分析，提出蛋白壳自身调节能力起着限制释放铁速率关键步骤的观点，建立分析铁蛋白释放铁的动力学特性方程并用它较合理地阐明铁蛋白释放铁的动力学规律及储存铁的途径。用分光光度法和动力学方程研究细菌铁蛋白释放铁的全过程，其结果表明该蛋白以一级反应方式释放铁核表层的铁和以零级反应方式释放铁核内层的铁。外加磷酸盐能强烈地抑制释放铁的速率，引起释放铁的反应级数的转化，迫使铁蛋白以一级反应的方式释放铁核中的大多数铁。国家教委回国留学人员基金;福建省自然科学基

固氮酶中N_2和N_2O结合位的一种新的鉴定方法

采用ＧＣ和ＧＣ－ＦＴＩＲ法，研究了Ｎ２和Ｎ２Ｏ对固氮酶催化Ｃ２Ｄ２还原活性及产物二氘代乙烯的反式－／顺式－异构体比值的影响，结果表明，Ｎ２和Ｎ２Ｏ均抑制Ｃ２Ｄ２的还原作用，并引起反式－／顺式－１，２－二氘代乙烯比值的增加．这一变化规律，与根据Ｃ２Ｈ２还原被Ｎ２和Ｎ２Ｏ抑制只发生在固氮酶铁钼辅基（ＦｅＭｏｃｏ）的笼内的假设而近似计算的结果相一致．实验结果和理论计算之间的一致性支持Ｎ２和Ｎ２Ｏ结合在ＦｅＭｏｃｏ的笼内，并主要抑制在笼内的Ｃ２Ｄ２还原的看