La possibilitat d'obtenir proteïnes amb aplicacions industrials o terapèutiques mitjançant la tecnologia del DNA recombinant ha revolucionat la indústria biotecnològica. Malgrat això, la producció de proteïnes recombinants en sistemes heteròlegs encara no està optimitzada, i moltes vegades aquestes proteïnes s'obtenen en forma insoluble. La selecció d'un sistema d'expressió adequat és important per aconseguir obtenir la proteïna en una forma funcional i soluble. En aquesta tesi s'ha utilitzat una GFP recombinant com a proteïna model per a estudiar l'agregació i activitat durant la producció de proteïnes recombinants en Escherichia coli i en el sistema d'expressió de baculovirus.La posibilidad de obtener proteínas con aplicaciones industriales o terapéuticas mediante la tecnología del DNA recombinante ha revolucionado la industria biotecnológica. A pesar de esto, la producción de proteínas recombinantes en sistemas heterólogos aún no está optimizada y, muchas veces, estas proteínas se obtienen en forma insoluble. La selección de un sistema de expresión adecuado es importante para conseguir obtener la proteína en una forma funcional y soluble. En esta tesis se ha utilizado una GFP recombinante como proteína modelo para estudiar agregación y actividad durante la producción de proteínas recombinantes en Escherichia coli y en el sistema de expresión de baculovirus.Recombinant DNA technology boosted the production of recombinant proteins with industrial or therapeutic applications, which transformed biotechnological industry. Despite this, recombinant protein production in heterologous systems is not yet optimized, and these proteins are often obtained as insoluble deposits. Choice of an appropriate expression system is important for proteins to be produced in a soluble and functional form. In this thesis, a recombinant GFP has been used as a model protein to study aggregation and biological activity during recombinant protein production in Escherichia coli and the baculovirus expression system
