Alanine racemase(EC 5.1.1.1)was screened from several acidophilic bacteria.Acidiphilium organovorum 13H showed the highest activity and was chosen as the representative source to study alaine racemase from acidphlic bacteria.The enzyme was found to be localised in the cytoplasm of the bacteria.Relative molecular mass syudies indicated that it had a dimeric native structure with identical subunits of about 34 kDa each.Maximum activity was observed between 50 and 60℃and at pH9.There was no loss of enzyme activity even after incubation at 65℃.The loss of activity upon dialysis against pyridoxal 5'-phosphate-free buffer containing hydroxylamine,and its partial recovery upon subsequent dialysis against buffer containing phyridoxal 5'-phosphate suggested that the enzyme required piridoxal 5'-phosphate as a co-factor for its catalytic activity.Acidiphilium属好酸性細菌中のアラニンラセマーゼ活性を検索した。Acidiphilium organovorum 13Hが最も高い活性を示したので、好酸性細菌由来の代表的なアラニンラセマーゼとして研究対象とした。本酵素の局在性を調べたところ、細胞質に存在することが明らかとなった。また本酵素は同一のサブユニット（約34ｋDa）からなる二重構造体をとることが示された。至適反応条件は50-60℃、pH9であった。また65℃で30分のインキュベーション後も活性が失われず、熱さに対して比較的安定な酵素であった。Hydroxylamineによる透析で活性が失われ、これをpyriodoxal 5'-phosphate を含む緩衝液により透析をした結果、活性が部分的に回復したことから、本酵素はpyridoxial 5'-phosphateを補酵素として要求することが示唆された
