In questa comunicazione daremo un quadro generale sulle proprietà chimiche,

strutturali e biologiche di peptidi biologicamente attivi che derivano da proteine del latte (α- e β-caseina, lattorfina). Parleremo inoltre delle esorfine A4, A5, B4, B5 e C derivanti

dal glutine e del loro effetto sulla funzione pituitarica

Fenude, Emma

UnissResearch

            
SardiniaChem 2002
GIORNATA DI STUDIO DEDICATA ALLA CHIMICA 
ORGANICA DELLE MOLECOLE BIOLOGICAMENTE ATTIVE
31 Maggio 2002, Complesso Universitario di Monserrato, Cagliari
 
COMITATO ORGANIZZATORE:
Salvatore Cabiddu - Università di Cagliari, Giovanna Delogu - CNR Sassari, 
Pier Paolo Piras - Università di Cagliari, Giampaolo Giacomelli - Università di Sassari
HANNO CONTRIBUITO ALLA REALIZZAZIONE DEL CONVEGNO:
UNIVERSITÀ  di  CAGLIARI;  DIPARTIMENTO  DI  SCIENZE  CHIMICHE dell’Università  di 
Cagliari;  UNIVERSITÀ  di  SASSARI-Dipartimento  di  Chimica;  CNR-Istituto  di  Chimica 
Biomolecolare, Sezione di Sassari; SCI-Divisione di Chimica Organica; CPS Analitica; AGILENT 
TECNOLOGIES ITALIA, S.p.A.-Agenzia Sardegna; BODANCHIMICA.
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PEPTIDI BIOATTIVI DERIVANTI DA PROTEINE ALIMENTARI:  
CARATTERISTICHE CHIMICHE E ATTIVITA' BIOLOGICA
Fenude Emma
CNR Istituto di Chimica Biomolecolare
Sezione di Sassari
Trav. La Crucca 3- Regione Baldinca Li Punti - 07040 Sassari
Lo studio delle  proprietà  extranutrizionali  degli  alimenti  ha  stimolato  l’interesse 
della ricerca negli ultimi dieci anni, durante i quali si sono avute evidenze che le proteine 
alimentari,  oltre  a  coprire  i  fabbisogni  nutrizionali,  possono  esercitare  sull’organismo 
particolari  attività  connesse  alla  salute,  per  esempio  di  tipo  antibiotico,  ormonale  o 
farmacologico.  La  funzione  primaria  delle  proteine  alimentari  è  quella  di  fornire 
all’organismo  l’adeguata  quantità  di  amminoacidi  essenziali  e  di  azoto  organico.  La 
composizione  di  amminoacidi  infatti  è  il  fattore  più  importante  per  definire  la  qualità 
nutrizionale,  seguito  dalla  digeribilità  e  dalla  biodisponibilità  delle  proteine  e  degli 
amminoacidi  che le  compongono.  Negli  ultimi  anni  sono state  identificate  una serie  di 
proteine endogene presenti negli alimenti come sorgente di peptidi biologicamente attivi: 
glutine, emoglobina ( proteina della carne), caseina, lattoferrina ( proteine del latte e dei 
suoi derivati).
Le  attuali  conoscenze  sul  ruolo  fisiologico  e  biochimico  dell’azoto  nutrizionale, 
sviluppatesi  nell’ultima  decade,  hanno  mostrato  che  i  frammenti  peptidici  risultanti 
dall’azione  delle  proteasi  nel  tratto  digestivo  non  solo  forniscono  gli  amino  acidi 
all’organismo,  ma  sono  anche  regolatori  fisiologici  sia  direttamente  come 
neurotrasmettitori  sia  indirettamente  perché  intervengono nella  secrezione  di  ormoni  ed 
enzimi dai recettori intestinali.
 I  peptidi  biologicamente  attivi  derivanti  dalle  proteine  alimentari  sono  inattivi 
quando fanno ancora parte della sequenza della proteina precursore, ma diventano attivi 
quando vengono rilasciati  dopo l’azione delle proteolisi  enzimatiche esercitando diverse 
funzioni fisiologiche (sia positive che negative) nell'organismo. 
In  questa  comunicazione  daremo  un  quadro  generale  sulle  proprietà  chimiche, 
strutturali e biologiche di peptidi biologicamente attivi che derivano da proteine del latte 
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(α- e β-caseina, lattorfina). Parleremo inoltre delle esorfine A4, A5, B4, B5 e C derivanti 
dal glutine e del loro effetto sulla funzione pituitarica. 
1) Sintesi ed analisi conformazionale in soluzione di esorfine derivanti dalle proteine del  
latte
I   principali  peptidi  oppioidi  esogeni,  le  β-casomorfine,  derivano dalla  sequenza 
60-70 della β-caseina e sono stati caratterizzati come leganti del tipo µ. I peptidi  Tyr-Pro-
Phe-Pro-Gly-Pro-Ile  e  Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly  sono  stati  descritti  come  i  primi  peptidi 
derivanti da alimenti; alcune esorfine derivanti dalla  α-caseina bovina sono state trovate 
avere una specifica affinità per i recettori  δ. Svariate  β-casomorfine con attività oppioide 
sono state isolate ed identificate; tra esse citiamo come esempio: Tyr-Pro-Val-Glu-Pro-Ile e 
Tyr-Pro-Phe-Val-NH2  derivanti dalla β-caseina del latte umano, sulle quali si sono basati i 
nostri studi conformazionali sulle esorfine derivanti dal latte.
Sono stati inoltre studiati  una serie di tripeptidi  analoghi ai precursori naturali  derivanti 
dalle proteine del siero e conosciuti per avere attività antiipertensiva.
2) Sintesi ed analisi conformazionale in soluzione di esorfine derivanti dal glutine
Il  nostro  gruppo  di  ricerca  ha  recentemente  sintetizzato  una  serie  di  esorfine 
conosciute come prodotti di scissione delle proteine del glutine che vengono attualmente 
utilizzate per uno studio sulla celiachia condotto da ricercatori della Facoltà di Medicina. 
Questo progetto di ricerca prevede la sintesi di nuovi composti analoghi alle esorfine del 
glutine.
Bibliografia
1. H. Teschemacher, G. Koch, V. Brantl, “Milk protein-derived opioid receptor ligands”, 
Biopolymers (sect. Peptide science) (1997); 43, 99-117.
2. H. Meisel, “Biochemical properties of regulatory peptides derived from milk proteins”, 
Biopolymers (sec. Peptide Science) (1997); 43, 119-128.
3. N. Yamamoto,  “Antihypertensive peptides derived from food proteins” , Biopolymers 
(sec. Peptide Science) (1997); 43, 129-134.
4. Loukas  S,  Varoucha D,  Zioudrou C,  Streaty RA, Klee  WA. "Opioid  activities  and 
structures of alpha-casein-derived exorphins". Biochemistry 1983;22 (19):4567-73
5. Fukudome S, Yoshikawa M. "Gluten exorphin C. A novel opioid peptide derived from 
wheat gluten". FEBS Letters 1993;316 (1):17-9.
6. Delitala G.  "Opiate receptors in the neuroregulation of Prolactin,  Growth Hormone 
and  Thyroid-Stimulating  Hormone  secretion".  In:  Negri  M,  Lotti  G,  Grossman  A, 
editors. Endogenous Opioid Peptides. Chichester: John Wiley & Sons Ltd., 1992. pp. 
73-87.


Peptidi bioattivi derivanti da proteine alimentari: caratteristiche chimiche e attività biologica

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