Giacomini, Daria

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Programma del modulo di Biocatalisi 2015-16

Laurea Magistrale in Chimica                                                   a.a.    2015-2016                       BIOCATALISI  Programma dettagliato e riferimenti per lo studio  Prof. Daria Giacomini  1. ENZIMOLOGIA Cenni storici sull'utilizzo di enzimi per trasformazioni chimiche. Importanza e impiego di enzimi nei vari settori dell'industria agro-alimentare, cosmetica, chimica e farmaceutica. Glossario: Bioconversione, biocatalisi e biosintesi.  Classificazione di enzimi nelle 8 classi definite dalla Enzyme Commission (EC).  Materiale di studio ed approfondimento:   J. E. Leresche, H.-P. Meyer Organic Process Research & Development 2006, 10, 572-580.  Woodley, John M.; Breuer, Michael; Mink, Daniel, Chemical Engineering Research & Design 2013, 91 SI 2029-2036     Straathof, Current Opinion in Biotechnology, 2002, 548.  Green Chemistry, 2008,10, 361-372.  Biocatalysis in the Pharmaceutical and Biotechnology Industries. R. N. Patel CRC Press 2007 consultabile nel database di ateneo all’indirizzo  http://www.crcnetbase.com/doi/book/10.1201/9781420019377   Struttura di enzimi:  Struttura primaria. Discussione dettagliata su struttura e proprietà dei 20 amminoacidi proteinogenici. Influenza dei vari amminoacidi sulla struttura degli enzimi. Strutture secondarie alfa-elica e beta-sheet: caratteristiche chimiche e organizzazione in superstrutture secondarie. Struttura terziaria: i domini. Caratteristiche dei domini e loro funzioni. Analisi di alcuni domini tipici.  Struttura quaternaria: omo- eterodimeri e tetrameri.  Sito attivo degli enzimi: sito catalitico e tasche di riconoscimento. Meccanismi di riconoscimento e di binding. Interazioni non-covalenti e gate-binding. Modello Lock & Key e Induced-fit. Oloenzima, apoenzima, zimogeno. Fonte di enzimi: enzimi di origine animale, vegetale e batterica.  Materiale di studio:   Voet, Voet, Pratt Fondamenti di Biochimica.  Garrett, Grisham Biochimica, Piccin ed.  Banche dati on-line sulla struttura e caratteristiche di enzimi: Protein Data Bank (PDB)    Meccanismi enzimatici Cinetica enzimatica. Analisi del profilo di reazione per una reazione enzimatica. Fattori di catalisi. Catalisi enzimatica caratteristiche: potere catalitico, specificità, regolazione. Stabilizzazione dello stato di transizione, catalisi preferenziale.  Meccanismi di catalisi: effetto di prossimità ed orbital-steering.  Catalisi acido-base: catalisi acida/basica specifica e general-acida/general-basica. Effetto del pH. Meccanismo di catalisi per proteasi aspartiche e ribonucleasi. Catalisi covalente. Esempi di catalisi serino-dipendente via complessi acil-enzima: serina-proteasi (chimotripsina, tripsina ed elastasi). Catalisi covalente in Lisozima. Catalisi covalente via immina-enammina nelle aldolasi. Catalisi metallica. Funzioni dei metalli negli enzimi.  Metalloenzimi. Esempi: anidrasi carbonica, metallo-proteasi, aldolasi di classe I.   Materiale di studio:   Voet, Voet, Pratt Fondamenti di Biochimica.  Garrett, Grisham Biochemistry    2. ENZIMI & SINTESI ORGANICA   FORMAZIONE DI LEGAMI C-C Aldolasi: aldolasi di classe I (diade catalitica e meccanismo immina-enammina) aldolasi di classe II (catalisi metallica zinco-dipendente). Classificazione in base a donor e acceptor. Aldolasi diidrossiacetone dipendenti (DHAP). Acetaldeide aldolasi (DERA e RiBA). Piruvato aldolasi. Aldolasi glicina-dipendenti. Stereocomplementarietà di aldolasi.  Selettività enzimatica nel caso di enantioselettività facciale. Piruvato-decarbossilasi Sintesi aciloinica. Cofattore Tiamina; meccanismo di catalisi. Ossinitrilasi. Sintesi di Cianidrine: (R) ed (S)-ossinitriliasi. Fonte di HCN, scelta del solvente, enantioselettività facciale.  Materiale di studio:   K. Faber Biotransformations in Organic Chemistry.  Current Opinion in Chemical Biology 2010, 14, 154-167.  C-C Bond-Forming Lyases in Organic Synthesis  Chem. Rev. 2011, 111, 4346–4403  Applied Microbiol. Biotech 2007, 76, 309-320  Trends in Biotechnology 2009, 27, 599-607.  Effect of solvents on carboligation Adv. Synth. Catal. 2012, 354, 2805 – 2820.   REAZIONI DI IDROLISI  Idrolasi. Classificazione di: Lipasi, esterasi, peptidasi. Analisi della cinetica e della stereochimica Applicazioni di Lipasi ed esterasi nelle risoluzioni cinetiche di alcooli ed esteri. Regioselettività, selettività endo-exo e selettività E/Z. Desimmetrizzazione di meso-diesteri e diesteri prochirali, selettività enantiotopica di leganti omotopici. Modelli di enantioselettività per le lipasi: "Kazlaukas rule". Esterificazione/transesterificazione di alcooli.. Risoluzioni cinetico-dinamiche (DKR) e selettività enzimatica.  Proteasi ed Ammidasi. Sintesi del legame ammidico con protesi  Sintesi dell'aspartame con termolisina. Penicillina G amidase nella sintesi di 6-APA e di penicilline semi-sintetiche.  Nitrilasi e nitrile-idratasi. sintesi industriale della acrilammide, della niacina, dell'adiponitrile Bioremediation con nitrilasi.  Materiale di studio:  K. Faber Biotransformations in Organic Chemistry.  Appl. Microbial Technology, 2003, 61, 385.  ChemCatChem 2012,4, 592.  Lipases and their Industrial applications Applied Biochemistry and Biotechnology 2004, 118, 155  Immobilised lipases in the cosmetics industry. Chem. Soc. Rev., 2013, 42, 6475  Developments in nitrile ans amide biotransformation processes. Trends in Biotechnology 2010,28, 561.   REAZIONI REDOX Deidrogenasi. Cofattori e metodi di riciclo del cofattore. Selettivitaà facciale nella riduzione enantioselettiva di chetoni. Desimmetrizzazione di dichetoni. Lattobacillo-deidrogenasi: riduzione enantioselettiva di -chetoacidi. Amminazione riduttiva e sintesi di -amminoacidi chirali. Sintesi della tert-Leucina.   Materiale di studio:   K. Faber Biotransformations in Organic Chemistry.  Green Chem. 2011, 13, 2285  Tetrahedron: Asymmetry 2009, 20, 513-557  Angew.Chem. 2014, 53, 3070  Ossigenasi. Idrossilazione di carboni non-attivati ad opera di monoossigenasi citocromo–P450. Laccasi per l’ossidazione di composti fenolici. Laccase-mediator-system (LMS) nell’ossidazione di alcooli primari e secondari. Monoossigenasi per reazione di Bayer-Villiger.  Diossigenasi. Sintesi di 1,2-cis-dioli, applicazione nella sintesi industriale del blu-indigo.    Materiale di studio:   K. Faber Biotransformations in Organic Chemistry.  Green Chem. 2011, 13, 226  Chem. Rev. 2011, 111, 4111.  Chem. Rev. 2011, 111, 4073.  Laccasi: Adv. Synth. Catalysis 2014, 356, 897; Cell. Mol. Life Science 2015,72, 923; ChemCatChem 2013, 5, 46-60.  BV ossigenasi: Org. Biomol. Chem 2012, 10, 6249.  Citocromo P450 Chem. Commun. 2011, 47, 2490.  3. TECNOLOGIA Immobilizzazione di enzimi: vantaggi e svantaggi. Tecniche di immobilizzazione. Assorbimento non-covalente, immobilizzazione covalente, cross-linking (CLE) Materiale di studio:   R.A. Sheldon, Organic Process Research& Development 2011, 15, 213.  Chem. Soc. Rev., 2013, 42, 6406—6436  Adv. Synth. Catalysis 2011, 353, 2885.  Adv. Materials 2011, 23, 5275.  

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