Infections in Infants during the First 12 Months of Life: Role of Placental Malaria and Environmental Factors

Background: The association between placental malaria (PM) and first peripheral parasitaemias in early infancy was assessed in Tori Bossito, a rural area of Benin with a careful attention on transmission factors at an individual level. Methodology: Statistical analysis was performed on 550 infants followed weekly from birth to 12 months. Malaria transmission was assessed by anopheles human landing catches every 6 weeks in 36 sampling houses and season defined by rainfall. Each child was located by GPS and assigned to the closest anopheles sampling house. Data were analysed by survival Cox models, stratified on the possession of insecticide-treated mosquito nets (ITNs) at enrolment. Principal Findings: Among infants sleeping in a house with an ITN, PM was found to be highly associated to first malaria infections, after adjusting on season, number of anopheles, antenatal care (ANC) visits and maternal severe anaemia. Infants born from a malaria infected placenta had a 2.13 fold increased risk to present a first malaria infection than those born from a non infected placenta ([1.24-3.67], p<0.01) when sleeping in a house with an ITN. The risk to present a first malaria infection was increased by 3.2 to 6.5, according to the level of anopheles exposure (moderate or high levels, compared to the absence of anopheles). Conclusions: First malaria infections in early childhood can be attributed simultaneously to both PM and high levels of exposure to infected anopheles. Protective measures as Intermittent Preventive Treatment during pregnancy (IPTp) and ITNs, targeted on both mothers and infants should be reinforced, as well as the research on new drugs and insecticides. In parallel, investigations on placental malaria have to be strengthened to better understand the mechanisms involved, and thus to protect adequately the infants high risk group

Significant Reduction of Antibiotic Use in the Community after a Nationwide Campaign in France, 2002–2007

Didier Guillemot and colleagues describe the evaluation of a nationwide programme in France aimed at decreasing unnecessary outpatient prescriptions for antibiotics. The campaign was successful, particularly in reducing prescriptions for children

Etudes de diffraction de poudres de protéines

Knowledge of the structure of proteins helps in understanding theirbiological function.The main technique used, single crystal diffraction, requires thelimiting step of growing a single crystal.On the other hand, powder diffraction requires only a crystallineprecipitate made of many microcrystals such as those often discardedduring the search for suitable single crystal growth conditions.We present in this thesis different studies of proteins by powder diffraction.Development of new methods for sample preparation and data acquisitionare also presented, as they have been crucial steps to obtain highquality diffraction data.We studied the polymorphism of Urate oxidase by observing thedifferent crystallographic phases resulting from the changes in thecrystallisationconditions.A crystallographic phase of pharmaceutical interest has been identified.Also one phase of urate oxidase complexed with its inhibitor gave apowder pattern sufficient to re-determine and refine its structure.A protocol for cryocooling protein powder samples has been found,extending the lifespan of the sample in the intense X-ray beam.This allowed the refinement from powder data of two forms ofcryocooled human insulin.We present also the determination of a preliminary structure of themayaro virus macro domain, based on a powder diffraction patternobtained on a single urchin-like bundle of needles.A study of the protective protein matrix of two baculoviruses ispresented, showing some current limits of the method.In annexes, the steps for preparing and analysing protein powders are described.La technique de diffraction de monocristaux est la plus utilisée pour déterminer une structure tridimensionnelle de protéine, permettant ainsi la compréhension de sa fonction biologique.Cependant, cette technique nécessite l'obtention d'un monocristal.La détermination d'une structure par diffraction de poudre ne requiert que l'obtention d'un précipité cristallin, souvent obtenu lors de la recherche d'une condition de cristallisation.Nous présentons dans cette thèse plusieurs protéines étudiées par diffraction de poudre. Le développement de nouvelles méthodes pour la préparation des échantillons et l'acquisition des données sont présentées, étant donnée leur importance cruciale dans ces études.Nous avons étudié le polymorphisme de l'urate oxidase par la détermination des différentes phases cristallines résultant des modifications des conditions de cristallisation. Cette étude a débouché sur l'identification d'une forme cristalline nouvelle d'intérêt pharmaceutique. Une des phases d'urate oxidase à permis l'obtention d'un cliché de diffraction de qualité suffisante à la redétermination et l'affinement de sa structure.Un protocole pour le refroidissement cryogénique de poudre de protéineest présenté, offrant une durée de vie accrue de l'échantillon lors de l'acquisition de données.Ce protocole a permis l'affinement de deux structures d'insuline humaine. Nous présentons également la détermination d'une structure préliminaire du domaine macro du virus Mayaro, basé uniquement sur des données acquises sur un unique échantillon polycristallin en forme d'oursin. Une étude de la matrice de protection de deux baculovirus illustre les limites auxquelles se heurte actuellement la technique de diffraction de poudre de protéines.En annexes, les étapes nécessaires pour la préparation et l'analyse des données sont présentées

Powder diffraction studies of proteins

La technique de diffraction de monocristaux est la plus utilisée pour déterminer une structure tridimensionnelle de protéine, permettant ainsi la compréhension de sa fonction biologique.Cependant, cette technique nécessite l'obtention d'un monocristal.La détermination d'une structure par diffraction de poudre ne requiert que l'obtention d'un précipité cristallin, souvent obtenu lors de la recherche d'une condition de cristallisation.Nous présentons dans cette thèse plusieurs protéines étudiées par diffraction de poudre. Le développement de nouvelles méthodes pour la préparation des échantillons et l'acquisition des données sont présentées, étant donnée leur importance cruciale dans ces études.Nous avons étudié le polymorphisme de l'urate oxidase par la détermination des différentes phases cristallines résultant des modifications des conditions de cristallisation. Cette étude a débouché sur l'identification d'une forme cristalline nouvelle d'intérêt pharmaceutique. Une des phases d'urate oxidase à permis l'obtention d'un cliché de diffraction de qualité suffisante à la redétermination et l'affinement de sa structure.Un protocole pour le refroidissement cryogénique de poudre de protéineest présenté, offrant une durée de vie accrue de l'échantillon lors de l'acquisition de données.Ce protocole a permis l'affinement de deux structures d'insuline humaine. Nous présentons également la détermination d'une structure préliminaire du domaine macro du virus Mayaro, basé uniquement sur des données acquises sur un unique échantillon polycristallin en forme d'oursin. Une étude de la matrice de protection de deux baculovirus illustre les limites auxquelles se heurte actuellement la technique de diffraction de poudre de protéines.En annexes, les étapes nécessaires pour la préparation et l'analyse des données sont présentées.Knowledge of the structure of proteins helps in understanding theirbiological function.The main technique used, single crystal diffraction, requires thelimiting step of growing a single crystal.On the other hand, powder diffraction requires only a crystallineprecipitate made of many microcrystals such as those often discardedduring the search for suitable single crystal growth conditions.We present in this thesis different studies of proteins by powder diffraction.Development of new methods for sample preparation and data acquisitionare also presented, as they have been crucial steps to obtain highquality diffraction data.We studied the polymorphism of Urate oxidase by observing thedifferent crystallographic phases resulting from the changes in thecrystallisationconditions.A crystallographic phase of pharmaceutical interest has been identified.Also one phase of urate oxidase complexed with its inhibitor gave apowder pattern sufficient to re-determine and refine its structure.A protocol for cryocooling protein powder samples has been found,extending the lifespan of the sample in the intense X-ray beam.This allowed the refinement from powder data of two forms ofcryocooled human insulin.We present also the determination of a preliminary structure of themayaro virus macro domain, based on a powder diffraction patternobtained on a single urchin-like bundle of needles.A study of the protective protein matrix of two baculoviruses ispresented, showing some current limits of the method.In annexes, the steps for preparing and analysing protein powders are described

Les dyschromatopsies chez le chirugien-dentiste (conséquences professionnelles)

BORDEAUX2-BU Sci.Homme/Odontol. (330632102) / SudocPARIS-BIUM (751062103) / SudocSudocFranceF

Bacteria and HIT: a close connection?

International audienc

Etudes de diffraction de poudres de protéines

La technique de diffraction de monocristaux est la plus utilisée pourdéterminer une structure tridimensionnelle de protéine, permettantainsi la compréhension de sa fonction biologique.Cependant, cette technique nécessite l'obtention d'un monocristal.La détermination d'une structure par diffraction de poudre ne requiertque l'obtention d'un précipité cristallin, souvent obtenu lors de larecherche d'une condition de cristallisation.Nous présentons dans cette thèse plusieurs protéines étudiées pardiffraction de poudre. Le développement de nouvelles méthodes pour lapréparation des échantillons et l'acquisition des données sontprésentées, étant donnée leur importance cruciale dans ces études.Nous avons étudié le polymorphisme de l'urate oxidase par ladétermination des différentes phases cristallines résultant desmodi cations des conditions de cristallisation. Cette étude a débouchésur l'identi cation d'une forme cristalline nouvelle d'intérêtpharmaceutique. Une des phases d'urate oxidase à permis l'obtentiond'un cliché de diffraction de qualité suffisante à la redéterminationet l'affinement de sa structure.Un protocole pour le refroidissement cryogénique de poudre de protéineest présenté, offrant une durée de vie accrue de l'échantillon lors del'acquisition de données.Ce protocole a permis l'affinement de deux structures d'insulinehumaine. Nous présentons également la détermination d'une structurepréliminaire du domaine macro du virus Mayaro, basé uniquement sur desdonnées acquises sur un unique échantillon polycristallin en formed'oursin. Une étude de la matrice de protection de deux baculovirusillustre les limites auxquelles se heurte actuellement la technique dediffraction de poudre de protéines.En annexes, les étapes nécessaires pour la préparation et l'analysedes données sont présentées.Knowledge of the structure of proteins helps in understanding theirbiological function.The main technique used, single crystal diffraction, requires thelimiting step of growing a single crystal.On the other hand, powder diffraction requires only a crystallineprecipitate made of many microcrystals such as those often discardedduring the search for suitable single crystal growth conditions.We present in this thesis different studies of proteins by powder diffraction.Development of new methods for sample preparation and data acquisitionare also presented, as they have been crucial steps to obtain highquality diffraction data.We studied the polymorphism of Urate oxidase by observing thedifferent crystallographic phases resulting from the changes in thecrystallisationconditions.A crystallographic phase of pharmaceutical interest has been identified.Also one phase of urate oxidase complexed with its inhibitor gave apowder pattern sufficient to re-determine and refine its structure.A protocol for cryocooling protein powder samples has been found,extending the lifespan of the sample in the intense X-ray beam.This allowed the refinement from powder data of two forms ofcryocooled human insulin.We present also the determination of a preliminary structure of themayaro virus macro domain, based on a powder diffraction patternobtained on a single urchin-like bundle of needles.A study of the protective protein matrix of two baculoviruses ispresented, showing some current limits of the method.In annexes, the steps for preparing and analysing protein powders are described.SAVOIE-SCD - Bib.électronique (730659901) / SudocGRENOBLE1/INP-Bib.électronique (384210012) / SudocGRENOBLE2/3-Bib.électronique (384219901) / SudocSudocFranceF

Coinfection with Plasmodium falciparum and Schistosoma haematobium : additional evidence of the protective effect of Schistosomiasis on malaria in Senegalese children

Parasitic infections are associated with high morbidity and mortality in developing countries. Several studies focused on the influence of helminth infections on malaria but the nature of the biological interaction is under debate. Our objective was to undertake a study to explore the influence of the measure of excreted egg load caused by Schistosoma haematobium on Plasmodium falciparum parasite densities. Ten measures of malaria parasite density and two measures of schistosomiasis egg urinary excretion over a 2-year follow-up period on 178 Senegalese children were considered. A linear mixed-effect model was developed to take data dependence into account. This work showed that children with a light S. haematobium infection (1-9 eggs/mL of urine) presented lower P. falciparum parasite densities than children not infected by S. haematobium (P < 0.04). Possible changes caused by parasite coinfections should be considered in the anti-helminth treatment of children and in malaria vaccination development