Weiterentwicklung des Schutzgebietssystems in der Bergbaufolgelandschaft des Braunkohlentagebaus in Sachsen-Anhalt

Aufbauend auf den in der Vergangenheit in der Bergbaufolgelandschaft meist zufällig und kleinflächig ausgewiesenen 33 Schutzgebieten konnten auf der Grundlage der Forschungsergebnisse des Verbundprojektes insgesamt 67 Vorschläge für die Ausweisung neuer Schutzgebiete (Tab. 10) unterbreitet werden. Darin eingeschlossen sind auch Empfehlungen für Prozessschutzgebiete (Totalreservate). Für jede der vorgeschlagenen Schutzgebietskategorien (Naturschutzgebiet - NSG, Landschaftsschutzgebiet - LSG, flächenhafte Naturdenkmale - ND und Geschützte Landschaftsbestandteile - GLB) wurde eine Beispielsverordnung erarbeitet sowie für die Bergbaufolgelandschaft spezifische Aspekte der Unterschutzsteilung von Flächen herausgearbeitet

Die Braunkohlentagebaufolgelandschaften in Sachsen-Anhalt : Chancen für den Naturschutz

In Sachsen-Anhalt ist im Laufe einer mehr als 100 jährigen intensiven Abbautätigkeit nach Braunkohle im Tagebaubetrieb eine Fläche von ca. 27000 ha in Anspruch genommen worden (Karte 1). Während damit einerseits extreme Auswirkungen auf den Naturhaushalt und die völlige Zerstörung der gewachsenen Kulturlandschaft verbunden waren, zeigen andererseits insbesondere die der Sukzession unterliegenden Bereiche, dass die Bergbaufolgelandschaft aus der Sicht des langfristigen Schutzes von Natur und Landschaft einer neuen Bewertung bedarf

Bedeutung der Bergbaufolgelandschaften für die Erhaltung der biologischen Vielfalt und den Prozessschutz

Die standörtlichen Gegebenheiten und die ökologischen Bedingungen in der Bergbaufolgelandschaft sind grundverschieden von denen der gewachsenen, unverritzten Kulturlandschaft. Dadurch entstanden und entstehen neue Lebensräume, die in Sachsen-Anhalt sonst nur noch sehr selten, kleinflächig oder überhaupt nicht mehr anzutreffen sind. Im Folgenden werden die für die Erhaltung und Entwicklung von Natur und Landschaft hervorzuhebenden Merkmale dieser einmaligen Landschaft kurz charakterisiert

Hemiptera records from Lake Spechtensee and from Southern Styria (Austria)

Hemiptera records gained in July 2015 in course of the 7th European Hemiptera Congress in Styria are presented. In total, 144 Auchenorrhyncha, 143 Heteroptera, 13 Psylloidea and 2 Aphididae species were collected. Ribautodelphax imitans (Delphacidae), Eurhadina saageri (Cicadellidae), Notonecta maculata (Notonectidae), Notonecta meridionalis (Notonectidae) and Polymerus cognatus (Miridae) are new records for Styria

Reactivity of polar organometallic compounds in unconventional reaction media : challenges and opportunities

Developing new green solvents in designing chemical products and processes or successfully employing the already existing ones is one of the key subjects in green chemistry and is especially important in organometallic chemistry, which is an interdisciplinary field. Can we advantageously also use unconventional reaction media in place of current harsh organic solvents for polar organometallic compounds? This microreview critically analyses the state of the art with regard to this topic and showcases recent developments and breakthroughs that are becoming new research directions in this field. Because metals cover a vast swath of the Periodic Table the content is organised into three sections discussing the reactivity of organometallic compounds of s-, p- and d-block elements in unconventional solvents

Lu/BCAM Adhesion Glycoprotein Is a Receptor for Escherichia coli Cytotoxic Necrotizing Factor 1 (CNF1)

The Cytotoxic Necrotizing Factor 1 (CNF1) is a protein toxin which is a major virulence factor of pathogenic Escherichia coli strains. Here, we identified the Lutheran (Lu) adhesion glycoprotein/basal cell adhesion molecule (BCAM) as cellular receptor for CNF1 by co-precipitation of cell surface molecules with tagged toxin. The CNF1-Lu/BCAM interaction was verified by direct protein-protein interaction analysis and competition studies. These studies revealed amino acids 720 to 1014 of CNF1 as the binding site for Lu/BCAM. We suggest two cell interaction sites in CNF1: first the N-terminus, which binds to p37LRP as postulated before. Binding of CNF1 to p37LRP seems to be crucial for the toxin's action. However, it is not sufficient for the binding of CNF1 to the cell surface. A region directly adjacent to the catalytic domain is a high affinity interaction site for Lu/BCAM. We found Lu/BCAM to be essential for the binding of CNF1 to cells. Cells deficient in Lu/BCAM but expressing p37LRP could not bind labeled CNF1. Therefore, we conclude that LRP and Lu/BCAM are both required for toxin action but with different functions. Author Summary We study a crucial virulence factor produced by pathogenic Escherichia coli strains, the Cytotoxic Necrotizing Factor 1 (CNF1). More than 80% of urinary tract infections (UTIs), which are counted among the most common bacterial infections of humans, are caused by Uropathogenic Escherichia coli (UPEC) strains. We and others elucidated the molecular mechanism of the E. coli toxin CNF1. It constitutively activates Rho GTPases by a direct covalent modification. The toxin enters mammalian cells by receptor-mediated endocytosis. Here, we identified the protein receptor for CNF1 by co-precipitation of cell surface molecules with the tagged toxin and subsequent Maldi-TOF analysis. We identified the Lutheran (Lu) adhesion glycoprotein/basal cell adhesion molecule (BCAM) as receptor for CNF1 and located its interaction site to the C-terminal part of the toxin. We performed direct protein-protein interaction analysis and competition studies. Moreover, cells deficient in Lu/BCAM could not bind labeled CNF1. The identification of a toxin's cellular receptor and receptor binding region is an important task for understanding the pathogenic function of the toxin and, moreover, to make the toxin accessible for its use as a cellbiological and pharmacological tool, for example for the generation of immunotoxins