Phosphorylation-independent activation of the atypical response regulator NblR

Cyanobacteria respond to environmental stress conditions by adjusting their photosynthesis machinery. In Synechococcus sp. PCC 7942, phycobilisome degradation and other acclimation responses after nutrient or high-light stress require activation by the orphan response regulator NblR, a member of the OmpR/PhoB family. Although NblR contains a putative phosphorylatable residue (Asp57), it lacks other conserved residues required to chelate the Mg2+ necessary for aspartic acid phosphorylation or to transduce the phosphorylation signal. In close agreement with these features, NblR was not phosphorylated in vitro by the low-molecular-mass phosphate donor acetyl phosphate and mutation of Asp57 to Ala had no impact on previously characterized NblR functions in Synechococcus. On the other hand, in vitro and in vivo assays show that the default state of NblR is monomeric, suggesting that, despite input differences, NblR activation could involve the same general mechanism of activation by dimerization present in known members of the OmpR/PhoB family. Structural and functional data indicate that the receiver domain of NblR shares similarities with other phosphorylation-independent response regulators such as FrzS and HP1043. To acknowledge the peculiarities of these atypical ‘two-component’ regulators with phosphorylation-independent signal transduction mechanisms, we propose the term PIARR, standing for phosphorylation-independent activation of response regulator.This work was supported by the Ministerio de Educación y Ciencia (grants BFU2006-12424 to A.C. and BIO2005-00153 to A. M.) and the Generalitat Valenciana (grant ACOMP06/083 to A.C.)

Transducción de señales e interacciones mediadas por los reguladores de la clorosis SipA, NblS y NblR

Mediante el proceso de clorosis o bleaching Synechococcus sp. PCC 7942 degrada los complejos antena del aparato fotosintético en respuesta a carencia prolongada de nitrógeno y otros factores de estrés. La adaptación a condiciones de estrés requiere la regulación de múltiple funciones, la mayoría desconocidas. Sí se sabe que la activación del gen nblA es esencial en este proceso. Dos proteínas pertenecientes a los sistemas de dos componentes, la histidina quinasa NblS y el regulador de respuesta NblR, un activador de nblA en condiciones de estrés, son claves para entender los mecanismos implicados en la adaptación. SipA, una proteína identificada en escrutinios doble híbrido interacciona con el dominio de unión a ATP de NblS, está implicada en la regulación negativa de los sitios HLR1 y contrarresta la función de NblR en la adaptación a estrés

Transducción de señales de estrés por el regulador de respuesta NblR en la cianobacteria Synechococcus sp. PCC7942

Mediante el proceso de clorosis o bleaching Synechococcus sp. PCC 7942 degrada los complejos antena del aparato fotosintético en respuesta a carencia prolongada de nitrógeno y otros factores de estrés. La activación del gen nblA, sometido a una compleja regulación, es esencial en este proceso, aunque la adaptación a estrés requiere la regulación de múltiples funciones, la mayoría desconocidas. El regulador de respuesta NblR activa fuertemente a nblA en condiciones de estrés. Además, la histidina quinasa NblS también ha sido implicada en la adaptación. En este trabajo demostramos que NblR es un regulador de respuesta atípico y que no forma parte de un sistema de dos componentes con NblS. NblR carece de residuos clave implicados en la fosforilación. La mutación Asp57Ala, en la posición correspondiente al sitio de fosforilación en reguladores canónicos, no afecta a la función de NblR