Natural threats of water origin in the center arid west of Argentine : Alberto Ismael Juan Vich, María Elina Gudiño (coordinadores)

Fil: Rapali, Nadia. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Filosofía y Letras. Instituto de Investigación y Formación para el Ordenamiento Territoria

Eco integration in Latin America : ideas inspired by the Encyclical Laudato Si : Gustavo Béliz (coord.)

Fil: Rapali, Nadia. Universidad Nacional de Cuy

Some comments and conclusions on the XI Seminario of the Investigators Network on Globalization and Territory (RII), on 28 October 30, 2010, Mendoza, Argentina

Fil: Gudiño, María Elina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Filosofía y Letras. Instituto de Investigación y Formación para el Ordenamiento TerritorialFil: Rogel Salazar, Rosario. Universidad Nacional Autónoma de MéxicoFil: Villegas, Beatríz. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Filosofía y Letras. Instituto de Investigación y Formación para el Ordenamiento TerritorialFil: Rapali, Nadia. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Filosofía y Letras. Instituto de Investigación y Formación para el Ordenamiento Territoria

Sudáfrica en perspectiva : una mirada desde Argentina

El presente capítulo desarrollará cuatro grandes ejes (enumeramos los primeros tres): el desarrollo de las diferencias raciales en Sudáfrica y la política del apartheid, los movimientos sociales y su oposición, la economía como generadora de relaciones de causa y consecuencia de los procesos antes señalados. Cada sección finalizará cronológicamente en los principios de la década de 1990 aproximadamente, confluyendo en el fin del apartheid y el inicio de la democracia plena. El resultado de este proceso será el cuarto eje de trabajo: expansión económica y diplomática de la Sudáfrica democrática

DYNLL2 dynein light chain binds to an extended linear motif of myosin 5a tail that has structural plasticity

LC8 dynein light chains (DYNLL) are conserved homodimeric eukaryotic hub proteins that participate in diverse cellular processes. Among the binding partners of DYNLL2, myosin 5a (myo5a) is a motor protein involved in cargo transport. Here we provide a profound characterization of the DYNLL2 binding motif of myo5a in free and DYNLL2 bound form by using NMR spectroscopy, X-ray crystallography and molecular dynamics simulations. In the free form the DYNLL2 binding region, located in an intrinsically disordered domain of the myo5a tail, has a nascent helical character. The motif becomes structured and folds into a β-strand upon binding to DYNLL2. Despite all differences of the myo5a sequence from the consensus binding motif, it accommodates into the same DYNLL2 binding groove as all other partners do. Interestingly, while the core motif shows similar interaction pattern in the binding groove as seen in other complexes, the flanking residues make several additional contacts, thereby lengthening the binding motif. The N-terminal extension folds back and partially blocks the free edge of the β-sheet formed by the binding motif itself. The C-terminal extension contacts the dimer interface and interacts with symmetry related residues of the second myo5a peptide. The involvement of flanking residues of the core binding site of myo5a could modify the quaternary structure of the full-length myo5a and affect its biological functions. The presented structural data widen our understanding of the diverse partner recognition of DYNLL proteins and provide an example of a Janus-faced linear motif.