35 research outputs found
Bose-Einstein Correlations of Charged Kaons in Central Pb+Pb Collisions at
Bose-Einstein correlations of charged kaons were measured near mid-rapidity
in central Pb+Pb collisions at 158 AGeV by the NA49 experiment at the
CERN SPS. Source radii were extracted using the Yano-Koonin-Podgoretsky and
Bertsch-Pratt parameterizations. The results are compared to published pion
data. The measured dependence for kaons and pions is consistent with
collective transverse expansion of the source and a freeze-out time of about
9.5 .Comment: 14 pages with 7 figures, submitted to Phys. Lett.
Three-Dimensional two-pion source image from Pb+Pb Collisions at Sqrts_NN=17.3 GeV: New constraints for source breakup dynamics
Source imaging methodology is used to provide a three-dimensional two-pion
source function for mid-rapidity pion pairs with MeV/c in central
() Pb+Pb collisions at =17.3 GeV. Prominent non-Gaussian
tails are observed in the pion pair transverse momentum (outward) and in the
beam (longitudinal) directions. Model calculations reproduce them with the
assumption of Bjorken longitudinal boost invariance and transverse flow
blast-wave dynamics coupled with "outside-in burning" in the transverse
direction; they also yield a proper time for breakup and emission duration for
the pion source.Comment: Six pages 4 figs. Submitted for publicatio
Исследование чувствительности к протеолизу полноразмерной и укороченной форм рекомбинантной реналазы человека, экспрессированных в прокариотической системе
Renalase (RNLS) is a flavoprotein; its N-terminal peptide (amino acid residues 1-17) performs various important functions. Inside cells, it is involved in the Rossmann fold formation (residues 2-35), which is necessary for the binding of the FAD cofactor and the manifestation of the enzymatic activity of RNLS as a FAD-dependent oxidoreductase (EC 1.6.3.5). When RNLS is secreted into the extracellular space, this peptide is cleaved off, and the resulting truncated extracellular RNLS can no longer bind FAD and, therefore, numerous effects described in the literature are carried out by non-catalytic mechanisms. In this work, we have investigated the sensitivity to trypsinolysis of two recombinant forms of human RNLS expressed in prokaryotic cells: (a) full-length RNLS containing the FAD cofactor; (b) a truncated RNLS lacking the 1-17 N-terminal peptide (truncatedRNLS, tRNLS) unable to bind the FAD cofactor. Trypsin (1 unit/20 μL of medium) effectively cleaved both forms of renalase (RNLS and tRNLS). When exposed to a lower concentration of trypsin (0.1 U/20 μL of medium), full length RNLS was more trypsin resistant than tRNLS. We suggest that the different sensitivity of RNLS and tRNLS is apparently determined by the presence of the FAD cofactor in the full-length recombinant protein, which contributes to the formation of a spatial structure that is more resistant to the action of certain proteases.Реналаза (RNLS) – флавопротеин, N-концевой пептид которого (аминокислотные остатки (а.о.) 1-17) выполняет ряд важных функций. В клетках он участвует в формировании укладки Россмана (2-35 а.о.), необходимой для связывания кофактора FAD и проявления ферментативной активности RNLS в качестве FAD-зависимой оксидоредуктазы (КФ 1.6.3.5). При секреции RNLS во внеклеточное пространство этот пептид отщепляется, а образующаяся укороченная внеклеточная RNLS уже не может связывать FAD, и поэтому многочисленные эффекты, описанные в литературе, осуществляются некаталитическими механизмами. В данной работе мы исследовали чувствительность к трипсинолизу двух рекомбинантных форм RNLS человека, экспрессированных в прокариотических клетках: (а) полноразмерной RNLS, содержащей кофактор FAD; (б) укороченной RNLS, лишенной N-концевого пептида 1-17 (truncated RNLS, tRNLS), неспособной связывать кофактор FAD. Трипсин (1 ед./20 мкл среды) эффективно расщеплял обе формы реналазы (RNLS и tRNLS). При воздействии более низкой концентрации трипсина (0.01 ед./20 мкл среды) полноразмерная RNLS была более устойчива к трипсину, чем tRNLS. Мы предполагаем, что различная чувствительность RNLS и tRNLS, по-видимому, определяется присутствием кофактора FAD в полноразмерном рекомбинантном белке, который способствует формированию пространственной структуры, более устойчивой к действию некоторых протеаз
Licht- und elektronenmikroskopische Untersuchung an hochverformtem Nickel mit submikrokristallinem Gefüge
Equal Channel Angular Pressing (ECAP) is an innovative technique for severe plastic deformation without significant changes to the shape, which allows production of metallic materials with submicrocrystalline or nanocrystralline structures. Light and Transmission Electronic Microscopic (TEM) examination of nickel subjected to severe plastic deformation has proved to be extremely helpful in describing the development of its structure, particularly the increase in grain refinement in the submicrocrystalline range. Two degrees of deformation were selected. In addition, the article discusses problems involved in TEM sample preparation in relation to changes in the microstructure. Microscopic examinations are supplemented by hardness measurements
Конструирование химерного гена реналазы человека с модифицированным N-концом
Renalase (RNLS) is a recently discovered protein that plays different roles inside and outside cells. Extracellular RNLS exhibits protective
effects on the cell, acting on its receptor proteins, while intracellular RNLS acts as FAD-dependent oxidoreductase (EC 1.6.3.5). The ratio of
the intracellular and extracellular forms of this protein, as well as the mechanisms and factors responsible for its transport from the cell, remain
unknown. One of the approaches to studying these issues can be the creation of chimeric forms of this protein with modified fragments of its amino
acid sequences. This work describes a method for constructing a chimeric human RNLS gene encoding RNLS without its N-terminal peptidРеналаза (RNLS) - недавно открытый белок, который выполняет различные функции внутри и снаружи клеток. Внеклеточная RNLS
оказывает защитные эффекты на клетку, действуя, по данным ряда авторов, на свои рецепторные белки, внутриклеточная RNLS проявляет
свойства FAD-зависимой оксидоредуктазы (КФ 1.6.3.5). Соотношение внутриклеточных и внеклеточных форм этого белка, а также
механизмы и факторы, ответственные за его транспорт из клетки остаются неизвестными. Одним из подходов для изучения этих вопросов
может быть создание химерных форм белка с модифицированными фрагментами его аминокислотных последовательностей. В данной
работе описан метод конструирования химерного гена RNLS человека, кодирующего RNLS без N-концевого пептида
Achieving high strain rate superplasticity in Al-Mg-Sc-Zr alloys after severe plastic deformation
The application of severe plastic deformation to metallic alloys via the procedure of equal-channel angular pressing (ECAP) leads to significant grain refinement and an opportunity for achieving superplastic deformability at very high strain rates (10–2 s–1). The development of high-strain-rate superplastic alloys is important because it provides the possibility for making use of superplastic forming for the rapid fabrication of complex components. Experiments were conducted to evaluate the mechanical properties of a series of Al–Mg–
Sc–Zr alloys after ECAP. The results demonstrate that some of these alloys exhibit exceptionally high tensile ductilities (elongations up to > 2000%) at very rapid strain rates.<br/