Draft genome sequence of Halomonas sp. KHS3, a polyaromatic hydrocarbon-chemotactic strain

The draft genome sequence of Halomonas sp. KHS3, isolated from seawater from Mar del Plata harbor, is reported. This strain is able to grow using aromatic compounds as a carbon source and shows strong chemotactic response toward these substrates. Genes involved in motility, chemotaxis, and degradation of aromatic hydrocarbons were identified.Fil: Gasperotti, Ana Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata; ArgentinaFil: Studdert, Claudia Alicia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata; ArgentinaFil: Revale, Santiago. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Agrobiotecnología de Rosario; ArgentinaFil: Herrera Seitz, Karina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata; Argentin

Epoxy-silica/clay nanocomposite for silver-based antibacterial thin coatings: Synthesis and structural characterization

Development of new functional coatings in the field of health care, as antibacterial applications, deals with a straight control of the diffusive properties that rules the releasing of the active component. In this work, the development of a silver-rich nanocomposite thin coating, loaded with organically modified clay nanoparticles, is presented. The synthesis process included an environment-friendly silanization process of clay nanoparticles (Laponite® S482) with (3-glycidoxypropyl)trimethoxysilane (GPTMS) and the further hydrolytic condensation with tetraethoxysilane (TEOS). Silanization process and the obtained coatings were analysed by Fourier transformed infrared spectroscopy, UV–visible spectroscopy, X-ray diffraction, thermogravimetric curves and scanning electron microscopy. The silanization process of clay nanoparticles with the organically reactive alkyl alkoxysilane, allowed to stabilize and exfoliate the clay nanosheets within a hybrid organic-inorganic sol-gel material. Ring opening of grafted epoxy groups carried to an increasing of the basal spacing, of intercalated clay nanosheets, from 1.3 to 1.8 nm. Moreover, incorporation of organically modified clay nanosheets introduced a significant stabilization on the development of silver nanoparticles inside the structure of the nanocomposite coating, retaining the silver inside the coating material and restricting the growing of silver nanoparticles on the surface of the coating. Antibacterial behaviour, against E. coli cultures, performed through agar diffusion tests, provided promising results that allow assuming that the studied nanocomposite coating serves as a reservoir of ionic silver, permitting the antibacterial effect.Fil: Giraldo Mejía, Hugo Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ingeniería. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales; ArgentinaFil: Yohai del Cerro, Lucía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ingeniería. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales; ArgentinaFil: Pedetta, Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Herrera Seitz, Karina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Procaccini, Raul Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ingeniería. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales; ArgentinaFil: Pellice, Sergio Antonio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ingeniería. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales; Argentin

Identification of two different chemosensory pathways in representatives of the genus Halomonas

Background: Species of the genus Halomonas are salt-tolerant organisms that have a versatile metabolism and can degrade a variety of xenobiotic compounds, utilizing them as their sole carbon source. In this study, we examined the genome of a Halomonas isolate from a hydrocarbon-contaminated site to search for chemosensory genes that might be responsible for the observed chemotactic behavior of this organism as well as for other responses to environmental cues. Results: Using genome-wide comparative tools, our isolate was identified as a strain of Halomonas titanicae (strain KHS3), together with two other Halomonas strains with available genomes that had not been previously identified at a species level. The search for the main components of chemosensory pathways resulted in the identification of two clusters of chemosensory genes and a total of twenty-five chemoreceptor genes. One of the gene clusters is very similar to the che cluster from Escherichia coli and, presumably, it is responsible for the chemotactic behavior towards a variety of compounds. This gene cluster is present in 47 out of 56 analyzed Halomonas strains with available genomes. A second che-like cluster includes a gene coding for a diguanylate cyclase with a phosphotransfer and two receiver domains, as well as a gene coding for a chemoreceptor with a longer cytoplasmic domain than the other twenty-four. This seemingly independent pathway resembles the wsp pathway from Pseudomonas aeruginosa although it also presents several differences in gene order and domain composition. This second chemosensory gene cluster is only present in a sub-group within the genus Halomonas. Moreover, remarkably similar gene clusters are also found in some orders of Proteobacteria phylogenetically more distant from the Oceanospirillales, suggesting the occurrence of lateral transfer events. Conclusions: Chemosensory pathways were investigated within the genus Halomonas. A canonical chemotaxis pathway, controlled by a variable number of chemoreceptors, is widespread among Halomonas species. A second chemosensory pathway of unique organization that involves some type of c-di-GMP signaling was found to be present only in one branch of the genus, as well as in other proteobacterial lineages.Fil: Gasperotti, Ana Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; ArgentinaFil: Revuelta, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. Universidad Nacional de Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra; ArgentinaFil: Studdert, Claudia Alicia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; ArgentinaFil: Herrera Seitz, Karina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; Argentin

Halófilos en acción

Los organismos extremófilos se desarrollan en ambientes con condiciones adversas para la mayoría de los seres vivos, tales como temperaturas por debajo de 0 o por encima de los 80 ºC, pHs muy ácidos o básicos y alta salinidad. Los organismos halófilos son capaces de vivir en altas concentraciones de sal e incluyen algunas plantas, crustáceos, bacterias y mayoritariamente arqueas. Nuestro grupo de Investigación se ha centrado en el estudio de microorganismos halófilos obligados desde el punto de vista básico de su fisiología como así también en la exploración de sus posibles aplicaciones biotecnológicas.Nuestras líneas de investigación incluyen estudios sobre:1- La degradación y procesamiento de proteínas a nivel de la membrana celular en la haloarquea modelo Haloferax volcanii. En particular estudiamos las proteasas Lon y romboides con el fin de conocer su rol biológico, blancos de acción y su participación en la supervivencia en condiciones extremas. Estas enzimas existen en la mayoría de los organismos y han sido relacionadas con procesos de patogénesis de bacterias y hongos, así como con enfermedades humanas como la diabetes, mal de Parkinson, enfermedad de Alzheimer y cáncer. El estudio de estas proteasas en un modelo no patógeno y sencillo puede aportar conocimientos fundamentales sobre el proceso de proteólisis celular incluyendo informaciónrelevante en el área biomédica (desarrollo de estrategias terapéuticas).2- La diversidad de microorganismos con respiración anaerobia y sus diferentes aceptores de electrones, a fin de conocer las estrategias fisiológicas de adaptación a estos ambientes con escasa disponibilidad de oxígeno.3- Los sistemas de quimiosensado de bacterias halófilas, incluyendo una cepa aislada de agua del puerto de Mar del Plata, Halomonas titanicae KHS3. Esta cepa es capaz de utilizar fenantreno como única fuente de carbono y responde quimiotácticamente a compuestos aromáticos. Además, H. titanicae KHS3 sintetiza polihidroxialcanoatos, la materia prima para la fabricación de bioplásticos, a partir de diversas fuentes de carbono (incluido el fenantreno).4- La producción, extracción y caracterización de biomateriales de interés biotecnológico a partir de microorganismos halófilos. Hemos generado cepas de haloarqueas ?sobreproductoras? de pigmentos carotenoides, los cuales presentan propiedades bioactivas con aplicación en las industrias farmacéutica, cosmética y alimenticia. También estudiamos la síntesis biológica de nanopartículas metálicas que presentan actividad antimicrobiana y aplicaciones en diversos campos como el biomédico y el electrónico; y de compuestos surfactantes que podrían ser de utilidad en la industria del petróleo y en estrategias de remediación ambiental.Financiación UNMdP, ANPCyT.Fil: Costa, Mariana Inés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Cerletti, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Ferrari, María Celeste. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Gimenez, Maria Ines. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Herrera Seitz, Karina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Nercessian, Debora. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Paggi, Roberto Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Pegoraro, César Nicolás. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Rabino, A.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Redersdorff, Ingrid Emelin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Solchaga, Juan Ignacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Urquiza, Delia Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: de Castro, Rosana Esther. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaJornadas de Investigación de la Universidad Nacional de Mar del PlataMar del PlataArgentinaUniversidad Nacional de Mar del Plat

Bioconversion of glycerol into polyhydroxyalkanoates by a salt-tolerant indigenous strain, Halomonas titanicae KHS3

Halomonas titanicae KHS3 was isolated from hydrocarbon-contaminated water in Mar del Plata harbor. This strain is able to accumulate polyhydroxyalkanoates (PHAs), reserve polymers that can be used as raw material for the preparation of bioplastics.The aim of this work was to evaluate the ability of H. titanicae KHS3 to use glycerol as the only source of carbon and energy and convert it into PHAs.When grown in mineral salts medium with 0.25% commercial glycerol, PHAs synthesis was only moderate. However, when cells were harvested at mid-exponential phase and resuspended in medium depleted of nitrogen source, PHA accumulation was dramatically increased and reached up to 70% of dry cell weight. Such accumulation also occurred when cultures were fed with glycerol obtained from a biodiesel reactor, both in its crude form (contaminated with methanol and salts) and partially purified (technical grade), suggesting that this bioconversion potentially represents a way of adding value to the otherwise disposable glycerol.We show the kinetics of PHA accumulation after nitrogen deprivation under different conditions. Good PHA accumulation occurred in media containing between 2 and 10% NaCl. PHAs inside cells remained stable after long incubations in nitrogen-lacking medium, but decreased rapidly after re-addition of ammonium sulfate.The purified polymer is currently analyzed by RMN to determine its precise chemical composition.Fil: Escobar, Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; ArgentinaFil: Herrera Seitz, Karina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Studdert, Claudia Alicia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina54th Annual Meeting Argentine Society for Biochemistry and Molecular BiologyEntre RíosArgentinaSociedad Argentina de Investigación en Bioquímica y Biología Molecula

Mutational Replacements at the "glycine Hinge" of the Escherichia coli Chemoreceptor Tsr Support a Signaling Role for the C-Helix Residue

Bacterial chemoreceptors are dimeric membrane proteins that transmit signals from a periplasmic ligand-binding domain to the interior of the cells. The highly conserved cytoplasmic domain consists of a long hairpin that in the dimer forms a four-helix coiled-coil bundle. The central region of the bundle couples changes in helix packing that occur in the membrane proximal region to the signaling tip, controlling the activity of an associated histidine kinase. This subdomain contains certain glycine residues that are postulated to form a hinge in chemoreceptors from enteric bacteria and have been largely postulated to play a role in the coupling mechanism, and/or in the formation of higher-order chemoreceptor assemblies. In this work, we directly assessed the importance of the "glycine hinge" by obtaining nonfunctional replacements at each of its positions in the Escherichia coli serine receptor Tsr and characterizing them. Our results indicate that, rather than being essential for proper receptor-receptor interaction, the "glycine hinge" residues are involved in the ability of the receptor to switch between different signaling states. Mainly, the C-helix residue G439 has a key role in shifting the equilibrium toward a kinase-activating conformation. However, we found second-site mutations that restore the chemotactic proficiency of some of the "glycine hinge" mutants, suggesting that a complete hinge is not strictly essential. Rather, glycine residues seem to favor the coupling activity that relies on some other structural features of the central subdomain.Fil: Pedetta, Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Massazza, Diego Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ingeniería. Instituto de Investigaciones en Ciencia y Tecnología de Materiales; ArgentinaFil: Herrera Seitz, Karina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Studdert, Claudia Alicia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentin

Genetic dissection of a motility-associated c-di-GMP signalling protein of Pseudomonas putida

Lack of the Pseudomonas putida PP2258 protein or its overexpression results in defective motility on solid media. The PP2258 protein is tripartite, possessing a PAS domain linked to two domains associated with turnover of c-di-GMP – a cyclic nucleotide that controls the switch between motile and sessile lifestyles. The second messenger c-di-GMP is produced by diguanylate cyclases and degraded by phosphodiesterases containing GGDEF and EAL or HD-GYP domains respectively. It is common for enzymes involved in c-di-GMP signalling to contain two domains with potentially opposing c-di-GMP turnover activities; however, usually one is degenerate and has been adopted to serve regulatory functions. Only a few proteins have previously been found to have dual enzymatic activities – being capable of both synthesizing and hydrolysing c-di-GMP. Here, using truncated and mutant derivatives of PP2258, we show that despite a lack of complete consensus in either the GGDEF or EAL motifs, the two c-di-GMP turnover domains can function independently of each other, and that the diguanylate cyclase activity is regulated by an inhibitory I-site within its GGDEF domain. Thus, motility-associated PP2258 can be added to the short list of bifunctional c-di-GMP signalling proteins.Fil: Österberg, Sofia . Universidad de Umea; SueciaFil: Åberg, Anna . Universidad de Umea; SueciaFil: Herrera Seitz, Karina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaFil: Wolf Watz, Magnus . Universidad de Umea; SueciaFil: Shingler, Victoria . Universidad de Umea; Sueci

Correction to: Identification of two different chemosensory pathways in representatives of the genus Halomonas

Following the publication of this article [1], the authors noticed that Fig. 3 was missing. In that figure, one of the numbers corresponding to the Halomonas chemoreceptors was missing: namely, chemoreceptor 07070. The correct version of Fig. 3 has been included in this Correction

Chemotaxis and Wsp-like pathways affect biofilm formation in Halomonas titanicae KHS3

Halomonas titanicae KHS3 is a moderately halophilic bacteria isolated from seawater of Mar del Plata harbour. During the analysis of its genomic sequence, two chemosensory clusters were identified. Cluster 1 includes genes and organization similar to those of the canonical Escherichia coli chemotaxis gene cluster and is involved in Halomonas chemotaxis. Cluster 2 encodes a Wsp-like pathway, whose genes and organization resemble those of the homonymous Pseudomonas aeruginosa cluster. In this pathway, a chemoreceptor-controlled histidine kinase activates a diguanylate cyclase (DGC) by phosphorylation, and the downstream response includes higher levels of biofilm. In this work, the participation of both chemosensory pathways in motility and biofilm formation was analyzed. Cluster 1 function was disrupted by a deletion in its histidine kinase gene, cheA1 (che1- mutant). The wsp-like pathway was targeted in two different ways. On one hand, Htc10 (cluster 2 chemoreceptor) was inactivated by a plasmid insertion (che2- mutant). On the other, the methylesterase gene cheB2 was deleted in order to assess the effect of an overmethylation (and presumably over-activation) of the pathway on the phenotype (che2++ mutant). Both che1- and che2++ mutants showed a significantly exacerbated biofilm formation when compared to wild-type strain when using the crystal violet assay. However, only the che2++ cells had a wrinkly aspect in agar medium, suggesting that the increased ability to form biofilm of the two strains was due to different mechanisms. Chemotaxis behavior, as assessed in soft agar plates, was severely affected in both hyperbiofilm mutants. However, when compared by video tracking analysis using SMT software, the motility of che1- mutant was indistinguishable from the wild-type strain, whereas che2++ showed a remarkable decrease in the number of motile cells. Substrate adherence after a short centrifugation was significantly increased in che2++ cells, and long-term biofilm assays also showed increased persistence of adhered cells in this mutant strain. Likewise, Congo Red staining of macrocolonies revealed an increased production of exopolysaccharides in this strain. All these features are consistent with a role of cluster 2 in biofilm formation as described for the Pseudomonas wsp pathway. Consistently, the che2-mutant showed a reduced ability to form biofilm under the same circumstances. The hyperbiofilm phenotype of the che1- mutant remains intriguing: complementation with very low levels of CheA1 restores the wild-type biofilm behavior even though chemotaxis is not fully restored. Up to now, we cannot find the mechanism underlying the increased biofilm in the absence of the chemotaxis kinase. Disruption of the cluster 2 chemoreceptor gene in the che1- mutant will help to elucidate whether or not the hyperbiofilm phenotype is dependent on the presence of cluster 2.Fil: Balmaceda, Rocio Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; ArgentinaFil: Ramos Ricciutti, Fernando E.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; ArgentinaFil: Studdert, Claudia Alicia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; ArgentinaFil: Herrera Seitz, Karina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; ArgentinaCongreso Conjunto SAIB-SAIGE 2021: LVII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigaciones en Bioquímica y Biología Molecular (SAIB). XVI Congreso Anual de la Asociación Civil de Microbiología General (SAMIGE)ArgentinaSociedad Argentina de Investigaciones en Bioquímica y Biología MolecularAsociación Civil de Microbiología Genera