Three protected tetrapeptides

The structures of three protected tetrapeptides, containing the Boc-Gly-Gly-Phe-X-OMe chain, tert-butoxycarbonyl-glycy-glycl-phenylalanine-leucine methyl ester dihydrate, Boc-Gly-Gly-L-Phe-D-Leu-OMe, C25H38N4O7·2H2O, tert-butoxycarbonyl-glycy-glycl-phenylalanine-methionine methyl ester dihydrate, Boc-Gly Gly-L-Phe-D-Met-OMe, C24H36N4O7S.2H2O and tert-butoxycarbonyl-glycy-glycl-phenylalanine-norleucine methyl ester dihydrate, Boc-Gly-Gly-D-Phe-L-Nle-OMe, C25H38N4O7.2H2O, are described. The three molecules have the same conformation of the Boc-Gly Gly Phe-X-OMe tetrapeptide chain and display the same packing, consisting of couples of molecules linked head-to-tail by two hydrogen (N-HO) bonds; other hydrogen bonds, also involving two water molecules of crystallization, link these couples together, and give rise to a planar structure

Peptidi bioattivi derivanti da proteine alimentari: caratteristiche chimiche e attività biologica

In questa comunicazione daremo un quadro generale sulle proprietà chimiche, strutturali e biologiche di peptidi biologicamente attivi che derivano da proteine del latte (α- e β-caseina, lattorfina). Parleremo inoltre delle esorfine A4, A5, B4, B5 e C derivanti dal glutine e del loro effetto sulla funzione pituitarica

Modelli sintetici di "channels" transmembrana: sintesi e struttura molecolare di oligopeptidi D,L-alternati lineari e ciclici

In questo lavoro verranno riportati la strategia di sintesi ed il comportamento conformazionale di una serie di D,L-oligonorleucine contenenti alcuni residui di leucina in posizioni predeterminate. Particolare attenzione verrà posta nella descrizione di due distinte strutture ad elica formate da questi peptidi in soluzione come emerge dall’analisi dei dati NMR Lo studio conformazionale di questi composti ha lo scopo di individuare sistemi conduttori di ioni, "Channels", in cui il diametro interno della conformazione tubolare varia in funzione della catena laterale dell’amminoacido. Verranno inoltre esposti i risultati degli studi conformazionali eseguiti su alcuni composti significativi. L’analisi conformazionale degli omologhi sintetici sia in soluzione che allo stato solido tende a capire l’origine dell’attività biologica ed a stabilire la connessione tra questa e la struttura primaria(sequenza dei residui) e secondaria (conformazione)

Sintesi e caratteristiche strutturali di peptidid,L-alternati ciclici

Le strutture cicliche formate da peptidi D,L-alternati contenenti un numero pari di residui tendono a minimizzare le interazioni tra le catene laterali orientate verso l’esterno della struttura mentre i legami ammidici sono orientati verso l’interno perpendicolarmente al piano della struttura ciclica e rendendola idonea al trasporto di ioni. I fattori che determinano la stabilità di queste strutture, sono la tensione dell’anello del peptide ciclico e la natura della catena laterale del residuo di amminoacido. Lo studio dei modelli sintetici qui presentati consente di analizzare le conformazioni permesse della catena peptidica contenente alcune specifiche restrizioni conformazionali

Studio sintetico e caratteristiche conformazionali di peptidi di interesse biomedico

La completa descrizione della relazione struttura attività nei peptidi è generalmente piuttosto difficile, perché queste molecole esistono come miscele complesse di numerosi conformeri generati dalla grande flessibilità della catena principale, di modo che solo alcune di esse sono conformazioni bioattive. Il problema di chiarire la relazione struttura-attività è stato qui affrontato con l’utilizzo di diverse tecniche, quali: 1) sintesi di analoghi contenenti ammino acidi D; 2) sintesi di analoghi contenenti restrizioni conformazionale; 3) misure chimico-fisiche in soluzione usando diverse tecniche spettroscopiche sia sul peptide naturale che sugli omologhi sintetici; 4) misure in vivo o in vitro dell’attività biologica sia dei peptidi naturali che degli analoghi

Studi conformazionali in soluzione del tripeptide protetto Boc-Tyr(tBu)-Pro-Phe-OCH3; frammento della beta-casomorfina (1-8) ovina

Nel presente lavoro sono stati studiati peptidi oppioidi appartenenti alla famiglia della β-casomorfina, che contengono uno o più residui di prolina, amminoacido spesso utilizzato per introdurre restrizioni conformazionali nella catena peptidica

Sintesi ed analisi conformazionale di alcuni analoghi della Leu- e Met-encefalina

Il nostro gruppo di ricerca ha recentemente sintetizzato, oltre alla Leu-encefalina e Met-encefalina, anche i loro omologhi contenenti un residuo di norleucina in sostituzione della metionina e un residuo di isoleucina in sostituzione della leucina oltre a tutti gli analoghi aventi un residuo a configurazione D. Dai risultati ottenuti possiamo valutare qual’è per ogni prodotto la conformazione che determina la sua attività biologica. Il lavoro è proseguito con l’obiettivo di ottenere omologhi delle encefaline endogene in cui la conformazione bioattiva viene bloccata da una restrizione conformazionale sulla catena peptidica principale

Dinamica molecolare ed NMR in soluzione: studio dell'equilibrio di isomerizzazione <i>cis-trans</i> del legame ammidico tyr-pro in peptidi a catena corta

Nella presente comunicazione verranno illustrati i risultati ottenuti dall’analisi conformazionale di peptidi bioattivi del tipo: Tyr-Pro Tyr-Pro-Phe Tyr-Pro-Phe-Pro βCM4 Tyr-Pro-Phe-Pro-NH2 βCM4 ammide Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly βCM5 Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile βCM7 Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile-Pro βCM8 Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile-Pro-Asn-Ser-Leu βCM11<br/

Effetti nutraceutici di peptidi bioattivi sull'alimentazione di conigli in accrescimento

Nella presente comunicazione vengono riportati i risultati di uno studio, condotto su conigli da 35 a 90 giorni di età . Gli animali sono stati divisi in 3 gruppi, di cui uno usato come controllo e gli altri due hanno ricevuto due differenti livelli di β-casomorfina preparata per via sintetica ed utilizzata come additivo alimentare. Su ciascun animale sono stati controllati l'ingestione di alimento, l'accrescimento e l'indice di conversione alimentare da 35 a 70 giorni e da 71 a 90 e nell'intero periodo di accrescimento (da 35 a 90 giorni)

Peptidi bioattivi derivanti da caseine e proteine del siero: sintesi e studio NMR

In questa comunicazione verranno riportate le proprietà chimiche e strutturali dei seguenti peptidi bioattivi: Tyr-Leu-Leu-Phe βLA Tyr-Leu-Leu-Phe-NH2 βLA ammide Tyr-Gly-Leu-Phe αLA Tyr-Gly-Leu-Phe-NH2 αLA ammide Tyr-Pro-Phe-Pro βCM4 Tyr-Pro-Phe-Pro-NH2 βCM4 ammide Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly βCM5 Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile βCM7 Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile-Pro βCM8 Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile-Pro-Asn-Ser-Leu βCM11 Le caratteristiche strutturali dei composti sintetizzati vengono ricavate dallo studio NMR mono- e bi-dimensionale