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Three protected tetrapeptides
The structures of three protected tetrapeptides, containing the Boc-Gly-Gly-Phe-X-OMe chain, tert-butoxycarbonyl-glycy-glycl-phenylalanine-leucine methyl ester dihydrate, Boc-Gly-Gly-L-Phe-D-Leu-OMe, C25H38N4O7·2H2O, tert-butoxycarbonyl-glycy-glycl-phenylalanine-methionine methyl ester dihydrate, Boc-Gly Gly-L-Phe-D-Met-OMe, C24H36N4O7S.2H2O and tert-butoxycarbonyl-glycy-glycl-phenylalanine-norleucine methyl ester dihydrate, Boc-Gly-Gly-D-Phe-L-Nle-OMe, C25H38N4O7.2H2O, are described. The three molecules have the same conformation of the Boc-Gly Gly Phe-X-OMe tetrapeptide chain and display the same packing, consisting of couples of molecules linked head-to-tail by two hydrogen (N-HO) bonds; other hydrogen bonds, also involving two water molecules of crystallization, link these couples together, and give rise to a planar structure
Peptidi bioattivi derivanti da proteine alimentari: caratteristiche chimiche e attività biologica
In questa comunicazione daremo un quadro generale sulle proprietà chimiche,
strutturali e biologiche di peptidi biologicamente attivi che derivano da proteine del latte (α- e β-caseina, lattorfina). Parleremo inoltre delle esorfine A4, A5, B4, B5 e C derivanti
dal glutine e del loro effetto sulla funzione pituitarica
Modelli sintetici di "channels" transmembrana: sintesi e struttura molecolare di oligopeptidi D,L-alternati lineari e ciclici
In questo lavoro verranno riportati la strategia di sintesi ed il comportamento conformazionale di
una serie di D,L-oligonorleucine contenenti alcuni residui di leucina in posizioni predeterminate.
Particolare attenzione verrà posta nella descrizione di due distinte strutture ad elica formate da
questi peptidi in soluzione come emerge dall’analisi dei dati NMR
Lo studio conformazionale di questi composti ha lo scopo di individuare sistemi conduttori di ioni,
"Channels", in cui il diametro interno della conformazione tubolare varia in funzione della catena
laterale dell’amminoacido.
Verranno inoltre esposti i risultati degli studi conformazionali eseguiti su alcuni composti
significativi. L’analisi conformazionale degli omologhi sintetici sia in soluzione che allo stato
solido tende a capire l’origine dell’attività biologica ed a stabilire la connessione tra questa e la
struttura primaria(sequenza dei residui) e secondaria (conformazione)
Sintesi e caratteristiche strutturali di peptidid,L-alternati ciclici
Le strutture cicliche formate da peptidi D,L-alternati
contenenti un numero pari di residui tendono a minimizzare le interazioni tra le catene laterali
orientate verso l’esterno della struttura mentre i legami ammidici sono orientati verso l’interno
perpendicolarmente al piano della struttura ciclica e rendendola idonea al trasporto di ioni. I
fattori che determinano la stabilità di queste strutture, sono la tensione dell’anello del peptide
ciclico e la natura della catena laterale
del residuo di amminoacido. Lo studio dei modelli sintetici qui presentati consente di analizzare le
conformazioni permesse della catena peptidica contenente alcune specifiche restrizioni
conformazionali
Studio sintetico e caratteristiche conformazionali di peptidi di interesse biomedico
La completa descrizione della relazione struttura attività nei peptidi è generalmente
piuttosto difficile, perché queste molecole esistono come miscele complesse di numerosi
conformeri generati dalla grande flessibilità della catena principale, di modo che solo alcune di esse sono conformazioni bioattive. Il problema di chiarire la relazione struttura-attività è stato qui affrontato con l’utilizzo di diverse tecniche, quali: 1) sintesi di analoghi contenenti ammino acidi D; 2) sintesi di analoghi
contenenti restrizioni conformazionale; 3) misure chimico-fisiche in soluzione usando diverse
tecniche spettroscopiche sia sul peptide naturale che sugli omologhi sintetici; 4) misure in vivo o
in vitro dell’attività biologica sia dei peptidi naturali che degli analoghi
Studi conformazionali in soluzione del tripeptide protetto Boc-Tyr(tBu)-Pro-Phe-OCH3; frammento della beta-casomorfina (1-8) ovina
Nel presente lavoro sono stati studiati peptidi oppioidi appartenenti alla famiglia della
β-casomorfina, che contengono uno o più residui di prolina, amminoacido spesso utilizzato per introdurre restrizioni conformazionali nella catena peptidica
Sintesi ed analisi conformazionale di alcuni analoghi della Leu- e Met-encefalina
Il nostro gruppo di ricerca ha
recentemente sintetizzato, oltre alla Leu-encefalina e Met-encefalina, anche i loro omologhi
contenenti un residuo di norleucina in sostituzione della metionina e un residuo di isoleucina in
sostituzione della leucina oltre a tutti gli analoghi aventi un residuo a configurazione D. Dai risultati ottenuti possiamo valutare qual’è per ogni prodotto la
conformazione che determina la sua attività biologica. Il lavoro è proseguito con
l’obiettivo di ottenere omologhi delle encefaline endogene in cui la conformazione
bioattiva viene bloccata da una restrizione conformazionale sulla catena peptidica
principale
Dinamica molecolare ed NMR in soluzione: studio dell'equilibrio di isomerizzazione <i>cis-trans</i> del legame ammidico tyr-pro in peptidi a catena corta
Nella presente comunicazione verranno illustrati i risultati ottenuti dall’analisi
conformazionale di peptidi bioattivi del tipo:
Tyr-Pro
Tyr-Pro-Phe
Tyr-Pro-Phe-Pro βCM4 Tyr-Pro-Phe-Pro-NH2 βCM4 ammide
Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly βCM5
Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile βCM7
Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile-Pro βCM8
Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile-Pro-Asn-Ser-Leu βCM11<br/
Effetti nutraceutici di peptidi bioattivi sull'alimentazione di conigli in accrescimento
Nella presente comunicazione vengono riportati i risultati di uno studio, condotto su conigli da
35 a 90 giorni di età  . Gli animali sono stati divisi in 3 gruppi, di cui uno usato come controllo e gli altri
due hanno ricevuto due differenti livelli di β-casomorfina preparata per via sintetica ed utilizzata
come additivo alimentare. Su ciascun animale sono stati controllati l'ingestione di alimento,
l'accrescimento e l'indice di conversione alimentare da 35 a 70 giorni e da 71 a 90 e
nell'intero periodo di accrescimento (da 35 a 90 giorni)
Peptidi bioattivi derivanti da caseine e proteine del siero: sintesi e studio NMR
In questa comunicazione verranno riportate le proprietà chimiche e strutturali dei seguenti
peptidi bioattivi:
Tyr-Leu-Leu-Phe βLA Tyr-Leu-Leu-Phe-NH2
βLA ammide
Tyr-Gly-Leu-Phe αLA Tyr-Gly-Leu-Phe-NH2 αLA ammide
Tyr-Pro-Phe-Pro βCM4 Tyr-Pro-Phe-Pro-NH2 βCM4 ammide
Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly βCM5
Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile βCM7
Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile-Pro βCM8
Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile-Pro-Asn-Ser-Leu βCM11
Le caratteristiche strutturali dei composti sintetizzati vengono ricavate dallo studio NMR
mono- e bi-dimensionale