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Nouvelle approche expérimentale pour l'analyse de la recouvrance viscoélastique d'un polymère vitreux non transparent
L'objectif de cette étude est la compréhension des mécanismes rhéologiques pilotant la recouvrance d'une surface polymère ou composite préalablement soumise à une contrainte normale par un indenteur sphérique rigide. Pour réaliser cette étude, le premier point clé est la méthode de caractérisation expérimentale de la recouvrance. Notre équipe a développé un ensemble de dispositifs expérimentaux dédiés à l'étude des mécanismes physiques pilotant la mécanique du contact sur surfaces de polymères transparents sans être modèle dépendant dans l'analyse. L'étape actuelle est d'étendre cette étude aux polymères non transparents ou aux nanocomposites avec un second montage où l'application de la charge est assurée par un appareil UMT (Bruker) et la mesure de la recouvrance de l'empreinte est obtenue par une technique de déflectométrie optique Holomap® développée par le CRITT Holo3. Ce montage permet d'étudier les cinétiques de recouvrance viscoélastique/viscoplastique
Contribution a l'etude des proprietes mecaniques des depots
SIGLECNRS T Bordereau / INIST-CNRS - Institut de l'Information Scientifique et TechniqueFRFranc
Design of crotoxin-based peptides with potentiator activity targeting the ΔF508NBD1 Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator
International audienceWe have previously shown that the CBb subunit of crotoxin, a β-neurotoxin with phospholipase A2 (PLA2) activity, targets the human ΔF508CFTR chloride channel implicated in cystic fibrosis (CF). By direct binding to the nucleotide binding domain 1 (NBD1) of ΔF508CFTR, this neurotoxic PLA2 acts as a potentiator increasing chloride channel current and corrects the trafficking defect of misfolded ΔF508CFTR inside the cell. Here, for a therapeutics development of new anti-cystic fibrosis agents, we use a structure-based in silico approach to design peptides mimicking the CBb-ΔF508NBD1 interface. Combining biophysical and electrophysiological methods, we identify several peptides that interact with the ΔF508NBD1 domain and reveal their effects as potentiators on phosphorylated ΔF508CFTR. Moreover, protein-peptide interactions and electrophysiological studies allowed us to identify key residues of ΔF508NBD1 governing the interactions with the novel potentiators. The designed peptides bind to the same region as CBb phospholipase A2 on ΔF508NBD1 and potentiate chloride channel activity. Certain peptides also show an additive effect towards the clinically approved VX-770 potentiator. The identified CF therapeutics peptides represent a novel class of CFTR potentiators and illustrate a strategy leading to reproducing the effect of specific protein-protein interactions
Projet ANR SATIN-BAKING (2012-2016). Revêtements non adhérents perfluorés. Bilan et perspectives
International audienc