Physico-chemical qualities and potentials for biochar agro- environmental valorization

Please click Additional Files below to see the full abstrac

Characterization of biochars by nuclear magnetic resonance

Please click Additional Files below to see the full abstrac

Probing the surface chemistry of self-assembled peptide hydrogels using solution-state NMR spectroscopy

The surface chemistry of self-assembled hydrogel fibres – their charge, hydrophobicity and ion-binding dynamics – is recognised to play an important role in determining how the gels develop as well as their suitability for different applications. However, to date there are no established methodologies for the study of this surface chemistry. Here, we demonstrate how solution-state NMR spectroscopy can be employed to measure the surface chemical properties of the fibres in a range of hydrogels formed from N-functionalised dipeptides, an effective and versatile class of gelator that has attracted much attention. By studying the interactions with the gel fibres of a diverse range of probe molecules and ions, we can simultaneously study a number of surface chemical properties of the NMR invisible fibres in an essentially non-invasive manner. Our results yield fresh insights into the materials. Most notably, gel fibres assembled using different tiggering methods bear differing amounts of negative charge as a result of a partial deprotonation of the carboxylic acid groups of the gelators. We also demonstrate how chemical shift imaging (CSI) techniques can be applied to follow the formation of hydrogels along chemical gradients. We apply CSI to study the binding of Ca2+ and subsequent gelation of peptide assemblies at alkaline pH. Using metal ion-binding molecules as probes, we are able to detect the presence of bound Ca2+ ions on the surface of the gel fibres. We briefly explore how knowledge of the surface chemical properties of hydrogels could be used to inform their practical application in fields such as drug delivery and environmental remediation

Plexin-B2 Negatively Regulates Macrophage Motility, Rac, and Cdc42 Activation

Plexins are cell surface receptors widely studied in the nervous system, where they mediate migration and morphogenesis though the Rho family of small GTPases. More recently, plexins have been implicated in immune processes including cell-cell interaction, immune activation, migration, and cytokine production. Plexin-B2 facilitates ligand induced cell guidance and migration in the nervous system, and induces cytoskeletal changes in overexpression assays through RhoGTPase. The function of Plexin-B2 in the immune system is unknown. This report shows that Plexin-B2 is highly expressed on cells of the innate immune system in the mouse, including macrophages, conventional dendritic cells, and plasmacytoid dendritic cells. However, Plexin-B2 does not appear to regulate the production of proinflammatory cytokines, phagocytosis of a variety of targets, or directional migration towards chemoattractants or extracellular matrix in mouse macrophages. Instead, Plxnb2−/− macrophages have greater cellular motility than wild type in the unstimulated state that is accompanied by more active, GTP-bound Rac and Cdc42. Additionally, Plxnb2−/− macrophages demonstrate faster in vitro wound closure activity. Studies have shown that a closely related family member, Plexin-B1, binds to active Rac and sequesters it from downstream signaling. The interaction of Plexin-B2 with Rac has only been previously confirmed in yeast and bacterial overexpression assays. The data presented here show that Plexin-B2 functions in mouse macrophages as a negative regulator of the GTPases Rac and Cdc42 and as a negative regulator of basal cell motility and wound healing

Corrélation croisée entre mécanisme dipolaire et anisotropie de déplacement chimique : dynamique des protéines en solution

This manuscript deals with the determination and the exploitation of nitrogen-15 relaxation rates in labeled proteins. In the first part, we introduce the phenomenological aspect the heteronuclear relaxation. The second chapter is devoted to the measurement of these relaxation parameters in macromolecules. We present new methods to measure the cross correlation term coming from the interference between the dipolar (NH) and the nitrogen-15 chemical shift anisotropy relaxation mechanisms. The third chapter turns on the manner of extracting structural and dynamic information from these parameters. The strategy is based on a residue per residue analysis of the multifield nitrogen-15 relaxation; this approach is shown to be compatible with the assessment of anisotropic overall reorientation in proteins. The interest to include the cross correlation parameters in order to determine simultaneously the chemical exchange and the chemical shift anisotropy is also exposed.Les travaux présentés dans ce mémoire concernent la détermination et l'exploitation des paramètres de relaxation de l'isotope-15 de l'azote dans des protéines enrichies. La première partie introduit de manière générale les mécanismes de relaxation de spin. Le deuxième chapitre est consacré à la description des méthodes de mesure des paramètres de relaxation dans les protéines. De nouvelles méthodes permettant la mesure du terme de corrélation croisée provenant de l'interférence entre le mécanisme dipolaire (NH) et l'anisotropie de déplacement chimique (csa) de l'azote-15 sont exposées. Le troisième chapitre traite de la manière d'extraire des paramètres de relaxation des informations structurales et dynamiques. L'approche est basée sur une analyse résidu par résidu de la relaxation mesurée à plusieurs valeurs du champ magnétique statique, et s'avère compatible avec la détermination de l'anisotropie globale de réorientation des molécules. L'intérêt d'inclure les paramètres de corrélation croisée est également exposé pour la détermination simultanée du csa et de l'échange chimique

Corrélation croisée entre mécanisme dipolaire et anisotropie de déplacement chimique (dynamique des protéines en solution)

Les travaux présentés dans ce mémoire concernent la détermination et l'exploitation des paramètres de relaxation de l'isotope-15 de l'azote dans des protéines enrichies. La première partie introduit de manière générale les mécanismes de relaxation de spin. Le deuxième chapitre est consacré à la description des méthodes de mesure des paramètres de relaxation dans les protéines. De nouvelles méthodes permettant la mesure du terme de corrélation croisée provenant de l'interférence entre le mécanisme dipolaire (NH) et l'anisotropie de déplacement chimique (csa) de l'azote-15 sont exposées. Le troisième chapitre traite de la manière d'extraire des paramètres de relaxation des informations structurales et dynamiques. L'approche est basée sur une analyse résidu par résidu de la relaxation mesurée à plusieurs valeurs du champ magnétique statique, et s'avère compatible avec la détermination de l'anisotropie globale de réorientation des molécules. L'intérêt d'inclure les paramètres de corrélation croisée est également exposé pour la détermination simultanée du csa et de l'échange chimique.This manuscript deals with the determination and the exploitation of nitrogen-15 relaxation rates in labeled proteins. In the first part, we introduce the phenomenological aspect the heteronuclear relaxation. The second chapter is devoted to the measurement of these relaxation parameters in macromolecules. We present new methods to measure the cross correlation term coming from the interference between the dipolar (NH) and the nitrogen-15 chemical shift anisotropy relaxation mechanisms. The third chapter turns on the manner of extracting structural and dynamic information from these parameters. The strategy is based on a residue per residue analysis of the multifield nitrogen-15 relaxation; this approach is shown to be compatible with the assessment of anisotropic overall reorientation in proteins. The interest to include the cross correlation parameters in order to determine simultaneously the chemical exchange and the chemical shift anisotropy is also exposed.NANCY1-SCD Sciences & Techniques (545782101) / SudocSudocFranceF

Chapter 7. Relaxometry at Very Low Frequencies by Rotating-frame Techniques for Complementing the Frequency Domain Explored by Field Cycling

International audienc

Compensatory and Long-Range Changes in Picosecond–Nanosecond Main-Chain Dynamics upon Complex Formation: 15N Relaxation Analysis of the Free and Bound States of the Ubiquitin-like Domain of Human Plexin-B1 and the Small GTPase Rac1

International audienc

Measurement of 15 N csa/dipolar cross-correlation rates by means of Spin State Selective experiments

International audienc

Relaxométrie du proton pour l'étude de fluides à l'intérieur de milieux poreux

Pour caractériser la mobilité moléculaire au sein de structures complexes, la relaxométrie RMN consiste à déterminer les temps de relaxation dans une gamme de fréquence aussi large que possible et notamment à très basse fréquence où se manifestent les mouvements lents. L'évolution de la vitesse de relaxation longitudinale R1 (qui correspond à l'inverse du temps de relaxation longitudinale T1) en fonction de la fréquence de mesure conduit à ce que l'on appelle une courbe de dispersion. Les travaux présentés dans cette thèse sont entièrement dédiés à cette technique que nous avons décidé d'appliquer à l'étude de fluides introduits à l'intérieur de milieux poreux et ceci constitue une première au laboratoire. Les systèmes ayant servi de support à cette étude sont de nature très différente puisqu'ils concernent 1) des matériaux mésoporeux silicatés qui ont été hydratés dans le but d'étudier le comportement des molécules d'eau introduites à l'intérieur du matériau et 2) des organogels formés dans le toluène pour lesquels nous avons mené une étude du comportement dynamique du solvant à l'issue du processus de gélification. Pour caractériser au mieux la dynamique des fluides à l'intérieur de ces systèmes, des méthodes expérimentales originales, nécessitant l'utilisation de plusieurs instruments, ont été développées, permettant ainsi d'obtenir des courbes de dispersion allant de 0 à 400 MHz. Grâce à des développements méthodologiques et théoriques, nous avons été capables d'identifier les différents mécanismes de relaxation à l'origine de ces courbes de dispersion et de donner une signification physique aux paramètres issus de cette interprétationIn order to characterize molecular mobility within complex structures, NMR relaxometry aims at the determination of relaxation times in a frequency range as large as possible and in particular at very low frequencies where slow motions can be revealed. The evolution of the longitudinal relaxation rate R1 (which corresponds to the inverse of the longitudinal relaxation time T1) as a function of the measurement frequency leads to so-called dispersion curves. The work presented in this thesis is, for the first time in this laboratory, entirely dedicated to this technique, applied to the study of fluids within porous media. The systems investigated are very different; they include 1) hydrated mesoporous materials for which different states of water molecules were distinguished and 2) organogels formed in toluene, the dynamical behavior of which being studied subsequently to the gelation process. Original experimental methods, involving the use of several instruments, were developed, allowing us to obtain dispersion curves between 0 and 400 MHz. Thanks to methodological and theoretical developments, we were able to identify the different relaxation mechanisms and able to give a physical meaning to the parameters resulting from the fitting of dispersion curvesNANCY1-Bib. numérique (543959902) / SudocSudocFranceF