12 research outputs found

    Metal biosorption by surface-layer proteins from Bacillus species

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    Bacillus species have been involved in metal association as biosorbents, but there is not a clear understanding of this chelating property. In order to evaluate this metal chelating capacity, cultures and spores from Grampositive bacteria of species either able or unable to produce surface layer proteins (S-layers) were analyzed for their capacity of copper biosorption. Only those endowed of S-layers, like Bacillus sphaericus and B. thuringiensis, showed a significant biosorption capacity. This capacity (nearly 50%) was retained after heating of cultures, thus supporting that structural elements of the envelopes are responsible for such activity. Purified Slayers from two Bacillus sphaericus strains had the ability to biosorb copper. Copper biosorption parameters were determined for strain B. sphaericus 2362, and after analyses by means of the Langmuir model, the affinity and capacity were shown to be comparable to other bacterial biosorbents. A competitive effect of Ca2+ and Zn2+, but not of Cd2+, was also observed, thus indicating that other cations may be biosorbed by this protein. Spores that have been shown to be proficient for copper biosorption were further analyzed for the presence of Slayer content. The retention of S-layers by these spores was clearly observed, and after extensive treatment to eliminate the S-layers, the biosorption capacity of these spores was significantly reduced. For the first time, a direct correlation between S-layer protein content and metal biosorption capacity is shown. This capacity is linked to the retention of S-layer proteins attached to Bacillus spores and cells.Fil: Allievi, Mariana Caludia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Sabbione, Florencia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Prado Acosta, Mariano. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Palomino, Maria Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Ruzal, Sandra Mónica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Sanchez, Carmen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentin

    Draft genome sequence of Lactobacillus helveticus ATCC 12046

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    Lactobacillus helveticus is a lactic acid bacterium used traditionally in the dairy industry, especially in the manufacture of cheeses. We present here the 2,141,841-bp draft genome sequence of L. helveticus strain ATCC 12046, a potential starter strain for improving cheese production.Fil: Ruzal, Sandra M√≥nica. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Palomino, Maria Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Fina Martin, Joaquina. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Fern√°ndez Do Porto, Dar√≠o Augusto. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Centro de Formaci√≥n e Investigaci√≥n en Ense√Īanza de las Ciencias; Argentin

    Strategies to display heterologous proteins on the cell surface of lactic acid bacteria using as anchor the C-terminal domain of Lactobacillus acidophilus SlpA

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    The surface-layer (S-layer) protein of Lactobacillus acidophilus is a crystalline array of self-assembling subunits, non-covalently bound to the most outer cell wall envelope, which constitutes up to 20% of the total cell protein content. These attributes make S-layer proteins an excellent anchor for the development of microbial cell-surface display systems. In L. acidophilus, the S-layer is formed predominantly by the protein SlpA. We have previously shown that the C-terminal domain of SlpA is responsible for the cell wall anchorage on L. acidophilus ATCC 4356. In the present study, we evaluated the C-terminal domain of SlpA of L. acidophilus ATCC 4356 as a potential anchor domain to display functional proteins on the surface of non-genetically modified lactic acid bacteria (LAB). To this end, green fluorescent protein (GFP)-CTSlpA was firstly produced in Escherichia coli and the recombinant proteins were able to spontaneously bind to the cell wall of LAB in a binding assay. GFP was successfully displayed on the S-layer stripped surface of L. acidophilus. Both the binding stability and cell survival of L. acidophilus decorated with the recombinant protein were then studied in simulated gastrointestinal conditions. Furthermore, NaCl was tested as a safer alternative to LiCl for S-layer removal. This study presents the development of a protein delivery platform involving L. acidophilus, a microorganism generally regarded as safe, which utilizes the contiguous, non-covalently attached S-layer at the cell surface of the bacterium without introducing any genetic modification.Fil: Gordillo, Tania Belén. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Palumbo, Miranda Clara. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Calculo. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Calculo; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Allievi, Mariana Caludia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Fernández Do Porto, Darío Augusto. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Calculo. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Calculo; ArgentinaFil: Ruzal, Sandra Mónica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Palomino, Maria Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentin

    Impact of Fat Replacement by Core-shell Microparticles on Set Type Yoghurts. Study of their physicochemical, textural and microstructural properties

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    The aim of this study was to investigate the effect of replacing milk fat matter by core-shell microparticles in set type yoghurt. Microparticles were produced by electrostatic deposition of carboxymethylcellulose (CMC) on thermally induced aggregates of ő≤-lactoglobulin (ő≤-lg)n. Laboratory made yoghurts were prepared with: full fat milk (F), low fat milk (L) and low fat milk with CS microparticles (CS). Yoghurts properties (e.g. physicochemical, rheological, textural) were characterized during storage at 4¬įC. Trials were also conducted in commercial yoghurts taken as references.Water holding capacity (WHC) and elastic modulus (G¬ī) of CS yoghurts resulted similar to commercial yoghurts. Color properties (L*, a*. b*) were slightly altered and showed no significant variation upon time. CS yoghurts behaved as a weak gel as indicated by the higher n values obtained from mechanical spectra and by the lower firmness obtained from texture measurements. Important differences were observed in microstructure. CS yoghurts showed homogeneous aspect with large aggregates and empty spaces. Bacterial growth in CS yoghurts resulted similar to low fat yoghurts. Replacement of milk fat by microparticles would be feasible giving a final product without major differences, at least instrumentally measurable, to commercial yoghurt.Fil: Yonaha, Maria Veronica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Industrias; ArgentinaFil: Martinez, Maria Julia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Industrias. Instituto de Tecnolog√≠a de Alimentos y Procesos Qu√≠micos. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Tecnolog√≠a de Alimentos y Procesos Qu√≠micos; ArgentinaFil: Allievi, Mariana Caludia. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Coluccio Leskow, Federico. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Perez, Oscar Edgardo. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad Nacional de Lan√ļs; Argentin

    Murein hydrolase activity in the surface layer of Lactobacillus acidophilus ATCC 4356

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    We describe a new enzymatic functionality for the surface layer (S-layer) of Lactobacillus acidophilus ATCC 4356, namely, an endopeptidase activity against the cell wall of Salmonella enterica serovar Newport, assayed via zymograms and identified by Western blotting. Based on amino acid sequence comparisons, the hydrolase activity was predicted to be located at the C terminus. Subsequent cloning and expression of the C-terminal domain in Bacillus subtilis resulted in the functional verification of the enzymatic activity.Fil: Prado Acosta, Mariano. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Palomino, Maria Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Allievi, Mariana Caludia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Sanchez, Carmen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Ruzal, Sandra Mónica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentin

    New method for electroporation of Lactobacillus species grown in high salt

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    We here describe a new method for electroporation of Lactobacillus species, obligately homofermentative and facultatively heterofermentative, based on the cell-wall weakening resulting from growth in high-salt media. For L. casei, optimum transformation efficiency of up to 105 transformants per microgram of plasmid DNA was achieved following growth in the presence of 0.9M NaCl. Plasmids of different sizes and replication origins were also similarly transformed. These competent cells could be used either directly or stored frozen, up to 1month, for future use, with similar efficiency. This protocol was assayed with different Lactobacillus species: L. delbrueckii subsp. lactis, L. paracasei, L. plantarum and L. acidophilus, and it was found that they were transformed with similar efficiency.Fil: Palomino, Maria Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Allievi, Mariana Caludia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Prado Acosta, Mariano. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Sanchez Rivas, Carmen. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Ruzal, Sandra Mónica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin

    Whey proteins-folic acid complexes: Formation, isolation and bioavailability in a Lactobacillus casei model

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    The objective of this work was to explore the complexation of a whey protein (ő≤-lactoglobulin, ő≤-lg) and a whey protein isolate (WPI) with folic acid (FA) at pH 3.0. Complexes were formed through non-covalent interactions, mainly electrostatic, as showed by ∆ļ-potential determination. Whey protein aggregation induced by the FA linkage was achieved, with particle sizes within the nano and microscales. Particle size distribution in aqueous solution was determined by dynamic light scattering (DLS) obtaining values between 15‚ąí200 nm. Complexes isolation was achieved by spontaneous phase separation and subsequent lyophilization, obtaining a glassy powder. Particles sizes increased upon both complexation and powder rehydration. The interactions between FA and proteins were corroborated by FTIR. Confocal laser microscopy revealed the heterogeneity and extensive aggregation of the complexation. The bioavailability of the WPI-FA and ő≤-lg-FA complexes, evaluated by Lactobacillus casei BL23 model, was similar to that of FA alone demonstrating that these complexes can be potentially used as a new functional protein-based ingredient.Fil: Corfield, Roc√≠o. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Industrias. Instituto de Tecnolog√≠a de Alimentos y Procesos Quimicos. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Tecnolog√≠a de Alimentos y Procesos Quimicos.; ArgentinaFil: Mart√≠nez, Karina Dafne. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Houssay. Instituto de Tecnolog√≠a en Pol√≠meros y Nanotecnolog√≠a. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ingenier√≠a. Instituto de Tecnolog√≠a en Pol√≠meros y Nanotecnolog√≠a; ArgentinaFil: Allievi, Mariana Caludia. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Santagapita, Patricio Roman. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono; ArgentinaFil: Mazzobre, Maria Florencia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Industrias. Instituto de Tecnolog√≠a de Alimentos y Procesos Quimicos. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Tecnolog√≠a de Alimentos y Procesos Quimicos.; ArgentinaFil: Schebor, Carolina Claudia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Industrias. Instituto de Tecnolog√≠a de Alimentos y Procesos Quimicos. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Tecnolog√≠a de Alimentos y Procesos Quimicos.; ArgentinaFil: Perez, Oscar Edgardo. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentin

    Lactic acid production using cheese whey based medium in a stirred tank reactor by a ccpA mutant of Lacticaseibacillus casei

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    In lactobacilli, CcpA is known to modulate the expression of genes involved in sugar metabolism, stress response and aerobic adaptation. This study aimed to evaluate a ccpA mutant of Lacticaseibacillus casei BL23 to increase lactic acid production using cheese whey. The ccpA derivative (BL71) showed better growth than the L. casei wild-type in the whey medium. In a stirred tank reactor, at 48 h, lactate production by BL71 was eightfold higher than that by BL23. In batch fermentations, the final values reached were 44.23 g L‚ĀĽ¬Ļ for BL71 and 27.58 g L‚ĀĽ¬Ļ for BL23. Due to a decrease in the delay of lactate production in the mutant, lactate productivity increased from 0.17 g (L.h)‚ĀĽ¬Ļ with BL23 to 0.80 g (L.h)‚ĀĽ¬Ļ with BL71. We found that CcpA would play additional roles in nitrogen metabolism by the regulation of the proteolytic system. BL71 displayed higher activity of the PepX, PepQ and PrtP enzymes than BL23. Analysis of prtP expression confirmed this deregulation in BL71. Promoter analysis of the prtP gene revealed CcpA binding sites with high identity to the cre consensus sequence and the interaction of CcpA with this promoter was confirmed in vitro. We postulate that deregulation of the proteolytic system in BL71 allows a better exploitation of nitrogen resources in cheese whey, resulting in enhanced fermentation capacity. Therefore, the ccpA gene could be a good target for future technological developments aimed at effective and inexpensive lactate production from dairy industrial wastes.Fil: Catone, Mariela Ver√≥nica. Instituto Nacional de Tecnolog√≠a Industrial. Centro de Investigaci√≥n y Desarrollo en Biotecnolog√≠a Industrial; ArgentinaFil: Palomino, Maria Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Legisa, Danilo Mario. Instituto Nacional de Tecnolog√≠a Industrial. Centro de Investigaci√≥n y Desarrollo en Biotecnolog√≠a Industrial; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas; ArgentinaFil: Fina Martin, Joaquina. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Monedero Garcia V.. Consejo Superior de Investigaciones Cient√≠ficas; Espa√ĪaFil: Ruzal, Sandra M√≥nica. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Allievi, Mariana Caludia. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentin

    Omega 3: the missing link of a healthy diet

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    Los √°cidos grasos poliinsaturados omega 3 son nutrientes esenciales para la gran mayor√≠a de los vertebrados. Dos de estos compuestos de gran relevancia son el √°cido eicosapentaenoico (EPA) y el √°cido docosahexaenoico (DHA), sintetizados principalmente a nivel marino por microalgas, que alcanzan al ser humano a trav√©s del consumo de peces que los acumulan. La marcada disminuci√≥n en su consumo post revoluci√≥n agr√≠cola ha sido asociada a numerosas patolog√≠as. En este sentido, la relaci√≥n en el consumo de omega 3 y de otro compuesto estructuralmente relacionado, el omega 6, pareciera jugar un rol clave en los efectos de estos √°cidos grasos en nuestro organismo. Particularmente, altos consumos de omega 3 han sido correlacionados con una menor incidencia de patolog√≠as cardiacas, en un mejor desarrollo neuronal fetal y desempe√Īo de capacidades cognitivas de adultos mayores, entre otros. Dada su importancia, resulta fundamental encontrar estrategias para incorporarlos como parte de la actual dieta occidental de forma sana y equilibrada. En este art√≠culo se abordar√°n los principales efectos sobre la salud de los √°cidos grasos poliinsaturados y los desaf√≠os para su incorporaci√≥n en los alimentos.Fil: Bockor, Sabrina Sol. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Diaz Appella, Mateo Nicol√°s. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Gordillo, Tania Bel√©n. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Palumbo, Miranda Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Palomino, Maria Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Ruzal, Sandra M√≥nica. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Allievi, Mariana Caludia. Consejo Nacional de Investigaciones Cient√≠ficas y T√©cnicas. Oficina de Coordinaci√≥n Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Qu√≠mica Biol√≥gica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentin

    Influence of osmotic stress on the profile and gene expression of surface layer proteins in Lactobacillus acidophilus ATCC 4356

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    In this work, we studied the role of surface layer (S-layer) proteins in the adaptation of Lactobacillus acidophilus ATCC 4356 to the osmotic stress generated by high salt. The amounts of the predominant and the auxiliary S-layer proteins SlpA and SlpX were strongly influenced by the growth phase and high-salt conditions (0.6 M NaCl). Changes in gene expression were also observed as the mRNAs of the slpA and slpX genes increased related to the growth phase and presence of high salt. A growth stage-dependent modification on the S-layer protein profile in response to NaCl was observed: while in control conditions, the auxiliary SlpX protein represented less than 10 % of the total S-layer protein, in high-salt conditions, it increased to almost 40 % in the stationary phase. The increase in S-layer protein synthesis in the stress condition could be a consequence of or a way to counteract the fragility of the cell wall, since a decrease in the cell wall thickness and envelope components (peptidoglycan layer and lipoteichoic acid content) was observed in L. acidophilus when compared to a non-S-layer-producing species such as Lactobacillus casei. Also, the stationary phase and growth in high-salt medium resulted in increased release of S-layer proteins to the supernatant medium. Overall, these findings suggest that pre-growth in high-salt conditions would result in an advantage for the probiotic nature of L. acidophilus ATCC 4356 as the increased amount and release of the S-layer might be appropriate for its antimicrobial capacity.Fil: Palomino, Maria Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Waehner, Pablo Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Fina Martin, Joaquina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Ojeda, Paula Violeta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Malone, Lucia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Sanchez Rivas, Carmen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Prado Acosta, Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Allievi, Mariana Caludia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Ruzal, Sandra Mónica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentin
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